ENZIMAS

“ENZIMAS”
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES BILÓGICOS:
Hay reacciones químicas que solo ocurren a ciertas temperaturas y PH extremos. Nuestro organismo requiere de agentes capaces de acelerarlas ya que en las condiciones que presenta el ser vivo no se producirían o lo harían muy lentamente. Se pueden producir a mayor velocidad gracias a los catalizadores.
Un catalizador es capaz de acelerar unareacción química sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso. Este papel en los medios biológicos, lo cumplen las “Enzimas”.
Las enzimas muestran una gran especificidad, las sustancias sobre las cuales actúan reciben el nombre de sustratos. La especificidad de una enzima, le permite distinguir entre diferentes sustancias y entre isómeros ópticos.

NOMENCLATURA YCLASIFICACIÓN DE ENZIMAS:
Las enzimas se designan agregando el sufijo “ASA” al nombre del sustrato sobre el que actúa. Por ejemplo: amilasa, ureasa, entre otros.
Para evitar confusiones, se creó una forma de clasificación a nivel internacional. Se consideran seis clases principales según el tipo de reacción catalizada. Ellos son:
OXIDOREDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidoreducción. Están asociadas acoenzimas. Cuando el sustrato es donante de hidrogeno, las enzimas son designadas con el nombre del sustrato antepuesto a “deshidrogenasa”. Cuando la reacción es a la inversa, al nombre del sustrato se le agrega “reductasa”. Las que catalizan reacciones en las que el aceptor de hidrogeno es el oxígeno se llaman oxidasas y a aquellas donde solo la molécula de oxigeno es incorporada al sustratos sedenominan oxigenasas. Peroxidasas son las enzimas que utilizan peróxido de hidrogeno como aceptor de hidrogeno.

TRANSFERASAS: catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor.

HIDROLASAS: Catalizan las rupturas de enlaces C-O, C-N, C-S, O-P por adición de agua. El nombre recomendado se forma con el del sustrato y el sufijo asa.LIASAS: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato. Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a dobles enlaces.

ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de cualquier tipo de isómeros, ópticos, geométricos o de posición.

LIGASAS: Estas catalizan la unión de dos moléculas utilizando la energía de un nucleósidotrifosfato ya estas enzimas es a las que se las puede denominar  sintetasas y no sintasas .Ejemplo: Glutamato: Amoníaco ligasa o glutamina sintetasa 6.3.1.2

NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS:
En 1926 Sumner purificó y cristalizó por primera vez una enzima, ureasa. Se comprobó su naturaleza proteínica. Hasta hace pocos años se afirmaba que todas las enzimas son proteínas. Sin embargo, se han aisladomoléculas de ácido ribonucleico (ARN) con actividad catalítica, las llamadas ribozimas. Algunas enzimas están constituidas solo por aminoácidos. Las hidrolasas, en general, son proteínas simples. Existen enzimas formadas por asociación de varias subunidades o cadenas peptídicas, son oligomeros.
COENZIMAS: Muchas enzimas solo realizan su función catalítica en presencia de otras moléculas generalmente máspequeñas, no proteicas y denominadas coenzimas. Estas pueden estar unidas a la enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace fuerte, formando complejos difíciles de separar. Las dos porciones, proteica y no proteica, son indispensables para la actividad de la enzima. El complejo resultante se denomina holoenzima donde la parte proteica se llama apoenzima (termolábil, no dializable) y la parteno proteica se denomina coenzima (termoestable, no proteica).Tanto oxidorreductasas, isomerasas y ligasas requieren de coenzimas.
Las coenzimas participan activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas por el sustrato.
Si bien siempre participa en un determinado tipo de reacción, una coenzima puede unirse a distintas apoenzimas y actuar frente a...