Estructura De Las Proteinas

Hay 5 tipos de restricciones que afectan a la estabilidad de una α-hélice: Un aa cargado + situado en el extremo amino-terminal aminoes desestabilizante. desestabilizante. Lo contrario es tambiéntambié cierto para el extremo carboxilo-terminal del carboxilosegmento helicoidal. helicoidal. 1. La repulsión (o atracción) electrostática entre residuos repulsió atracció electrostá aa sucesivos congrupos R cargados 2. El volumen de los grupos R adyacentes 3. Las interacciones entre cadenas laterales de aa separadas 3 (o 4) residuos 4. La presencia de residuos de Pro y Gly 5. La interacción entreresiduos aa en los extremos de αinteracció hélice y el dipolo eléctrico. elé La tendencia de un segmento de una cadena polipeptídica polipeptí a plegarse en α-hélice depende de la identidad y de lasecuencia de los residuos de aa. aa.

Conformación β o β plegada Conformación más extendida de las cadenas Conformació má polipeptídicas polipeptí El esqueleto de la cadena polipeptídica estápolipeptí está extendido en zigzag

Las cadenas polipeptídicas en zigzag pueden polipeptí disponerse de manera adyacente formando una estructura semejante a una serie de pliegues En esta disposición seforman enlaces de hidrógeno disposició hidró entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica polipeptí

Los grupos R de aa adyacentes sobresalen de la estructura en zigzag en direcciones opuestas,dando lugar a un patrón alternante. patró

Las cadenas polipeptídicas adyacentes de una hoja β pueden ser paralelas (con la misma orientación aminocarboxilo en el polipéptido)

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Antiparalelacon orientaciones opuestas

Algunas estructuras proteicas limitan los tipos de aa de las estructura β. Cuando 2 o más hojas β están má está densamente empaquetadas en una proteína, los proteí gruposR de los residuos aa de las superficies de contacto deben ser relativamente pequeños. pequeñ Las β-queratinas tienen muchos residuos de Gly y Ala.

Giros β Secuencias de la cadena polipeptídica...