Estructura De Proteinas

PROTEINAS
ESTRUCTURA Y ORGANIZACIÓN
Mc Frank Medina Villalobos

Las proteínas son tan diversas que realizan casi todas las funciones de la célula

MONÓMEROS DE LAS PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS
• Poseen grupo amino NH2 (básico) y carboxilo COOH (ácido). • A pH = 7 el grupo amino y carboxilo están ionizados (ión zwiterion). • Las propiedades dependen de su cadena lateral.ESTEREOISÓMEROS EN LOS AMINOÁCIDOS

• Los estereoisómeros L y D están presentes en la naturaleza, pero en las proteínas sólo aparecen las formas L.

• Los 20 aminoácidos más comunes que forman las proteínas.
• Todos los aminoácidos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino adyacentes al carbono , distinguiéndose por el grupo R. • Se agrupan en función a R:
• • • • Ácidos Básicos Polares sin carga Nopolares

LOS 20

AMINOÁCIDOS POLARES CARGADOS (hidrófilos)

AMINOÁCIDOS POLARES NO CARGADOS (hidrófilos)

AMINOÁCIDOS NO POLARES (hidrófobos)

En las proteínas se puede formar enlaces disulfuro entre las cadenas laterales de dos cisteínas.

RESUMEN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS POLARES
AMINOÁCIDO
Ácido aspártico Ácido glutámico Arginina Lisina Histidina Asparagina Glutamina SerinaTreonina Tirosina

AMINOÁCIDOS APOLARES
AMINOÁCIDO Alanina Glicina Valina Leucina Isoleucina Prolina Fenilalanina Metionina CADENA LATERAL Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar Apolar TIPO Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico Hidrofóbico

CADENA LATERAL
Negativa Negativa Positiva Positiva Positiva Polar no cargada Polar no cargadaPolar no cargada Polar no cargada Polar no cargada

TIPO
Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico Hidrofílico

Triptófano
Cisteína

Apolar
Apolar

Hidrofóbico
Hidrofóbico

•De los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, algunos pueden ser sintetizados por el organismo, por lo que se denominan noesenciales. • Arginina puede ser esencial para los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido. • Hay también dos aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros esenciales:
• Cisteína (y cistina) a partir de metionina • Tirosina a partir de fenilalanina.

• Si la dieta no aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si elorganismo no puede transformar la fenilalanina en tirosina por algún motivo -como sucede en la enfermedad hereditaria denominada fenilcetonuria-, entonces la tirosina se convierte en esencial.

ENLACE PEPTIDICO
• Reacción de deshidratación (condensación) • Enlace covalente: amida. • El extremo con el grupo amino se denomina N- (o amino) terminal y el extremo con el grupo carboxilo, C(o carboxilo)terminal.

El enlace peptídico es plano y no permite rotación

Ángulo phi: rotación entre enlace N y C

Ángulo psi: rotación entre enlace C y C

Una proteína está formada por un esqueleto polipeptídico con cadenas laterales. Cada tipo de proteína difiere de las demás en su secuencia y en su número de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos se lee de izquierda a derecha (extremo amino acarboxilo).

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA
Determinada por: • ORDEN • VARIEDAD Y • NÚMERO de aminoácidos.
ENLACE: Peptídico • Desde el punto de vista estructural, las configuraciones de orden superior -secundaria, terciaria y cuaternaria son consecuencia directa de la estructura primaria.

• La primera proteína en ser secuenciada completamente fue lahormona insulina.
Frederick Sanger, Premio Nobel 1956

ANEMIA DREPANOCÍTICA
Alteración en orden de un sólo aminoácido afecta capacidad funcional de proteína.

PÉPTIDOS
• Péptido es un término que designa a una cadena de aminoácidos de una longitud no determinada. Sin embargo, las cadenas de 50 a más aminoácidos son usualmente llamadas PROTEÍNAS O POLIPEPTIDOS.

The Basics of General,...