Experimento del higado
Páginas: 2 (472 palabras)
Publicado: 25 de abril de 2011
el peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima catalasa.
En laindustria, se también se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por ejemplo, se usa en la industria textil, para eliminar residuos de peróxido de hidrógeno.
Además, la catalasa cumple unafunción protectora contra determinados microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esta razón que el oxígeno producido por estaenzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es así, que la ausencia de dicha enzima por defectos genéticos, llamada acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa importantesinfecciones en la mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida de dientes y graves lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.
La reacción catalizada por esta enzima, ocurreen dos etapas, en las cuales interviene el hierro del grupo hemo de la hemoglobina como cofactor.
La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en unsencillo experimento de laboratorio. Tomamos un trocito de hígado, y lo colocamos en el fondo de un tubo de ensayo. Luego añadimos 5 ml de agua oxigenada (que es lo mismo que peróxido de hidrógeno).Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe al desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa.
Este sencillo experimento puede repetirse con distintos tejidosanimales y vegetales, en los cuales encontraremos diferentes intensidades de burbujeo, dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el tejido.
Todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto,todas las enzimas sufren desnaturalizarción frente al calor. Esto quiere decir que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo...
En laindustria, se también se utiliza la enzima catalasa, para diferentes fines. Por ejemplo, se usa en la industria textil, para eliminar residuos de peróxido de hidrógeno.
Además, la catalasa cumple unafunción protectora contra determinados microorganismos patógenos, sobre todo anaerobios. Las bacterias anaerobias, mueren al estar en contacto con oxígeno, es por esta razón que el oxígeno producido por estaenzima tiene efecto bactericida sobre estos microorganismos. Tanto es así, que la ausencia de dicha enzima por defectos genéticos, llamada acatalasemia o enfermedad de Takahara, causa importantesinfecciones en la mucosa bucal, pudiendo llegar a causar la pérdida de dientes y graves lesiones en los maxilares y tejidos blandos de la cavidad bucal.
La reacción catalizada por esta enzima, ocurreen dos etapas, en las cuales interviene el hierro del grupo hemo de la hemoglobina como cofactor.
La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en unsencillo experimento de laboratorio. Tomamos un trocito de hígado, y lo colocamos en el fondo de un tubo de ensayo. Luego añadimos 5 ml de agua oxigenada (que es lo mismo que peróxido de hidrógeno).Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe al desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa.
Este sencillo experimento puede repetirse con distintos tejidosanimales y vegetales, en los cuales encontraremos diferentes intensidades de burbujeo, dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el tejido.
Todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto,todas las enzimas sufren desnaturalizarción frente al calor. Esto quiere decir que cuando la temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, por lo tanto su sitio activo...
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