Extracion De Caseina
Páginas: 7 (1600 palabras)
Publicado: 6 de agosto de 2011
ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DEL LITORAL
FACULTAD DE INGENIERIA MECANICA Y CIENCIAS DE LA PRODUCCION
INGENIERIA EN ALIMENTOS
QUIMICA ALIMENTARIA
Título de la investigación:
Extracción de caseína
Integrantes del grupo:
* Gonzalo Peralta
* Mónica Prado
* Aura Hidalgo
* Nathaly Venegas
* Mario Guadalupe
Fecha de entrega:
30 de junio del 2011
Profesor:
Ing.Grace Vásquez
Paralelo: 1
Objetivos
* Determinar el punto isoeléctrico de la caseína una vez extraída de la leche en polvo.
* Comparar el ph. de las muestras contenidas en los tubos con el grado de precipitación.
Marco Teórico
La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación y forma una masa blanca.Las fosfoproteinas son un grupo de proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico. En la caseína la mayoría de los grupos fosfato están unidos por los grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche se encuentra en forma de sal cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa cerca del 77% al 82% de las proteínas presentes enla leche y el 2,7% en composición de la leche líquida.
La caseína está formada por alpha(s1), alpha(s2)-caseína, ß-caseína, y kappa-caseína formando una micela o unidad soluble. Ni la alfa ni la beta caseína son solubles en la leche, solas o combinadas. Si se añade la kappa caseína a las dos anteriores o a cada una de ellas por separado se forma un complejo de caseína que es solubilizado enforma de micela. Esta micela está estabilizada por la kappa caseína mientras que la alfa y beta son fosfoproteínas que precipitan en presencia de iones calcio.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4.6. La proteína purificada es insoluble en agua, mientras que es también insoluble en soluciones de sal neutrales, es fácilmente dispersible en álcalis y en soluciones de sal tales como sodio oxalate ysodio acetato.
Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en agua. Una característica de las proteínas y otros biopolímeros es que la carga total que adquieren depende del pH del medio. Así, todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas decualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de forma covalente (irreversible).
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos. Cualquier proteína tendría una carga neta positiva si se encuentra en un medio lo suficientemente ácido debido a que los grupos COOH de losaminoácidos aspártico y glutámico estarían en su forma neutra pero los grupos amino de Arginina y lysina estarían protonados (-NH3+).
De igual forma si la proteína se encuentra en un medio con un pH muy alto estaría cargada negativamente ya que en este caso los grupos carboxilo estarían desprotonados (COO-) y los grupos amino estarían en su forma neutra (NH2). De lo anterior se deduce que lasproteínas tienen un pH característico al cual su carga neta es cero. A este pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que la proteína presenta su máxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación.
Si suponemos una proteína formada únicamente por aminoácidossin grupos laterales ionizables la carga neta de la proteína dependería exclusivamente de la protonación / desprotonación de los grupos amino y carboxilo terminal. En la realidad las proteínas están formadas por multitud de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos y la carga va a depender de los grupos ionizables que poseen los aminoácidos que la componen y del pH del medio.
La...
FACULTAD DE INGENIERIA MECANICA Y CIENCIAS DE LA PRODUCCION
INGENIERIA EN ALIMENTOS
QUIMICA ALIMENTARIA
Título de la investigación:
Extracción de caseína
Integrantes del grupo:
* Gonzalo Peralta
* Mónica Prado
* Aura Hidalgo
* Nathaly Venegas
* Mario Guadalupe
Fecha de entrega:
30 de junio del 2011
Profesor:
Ing.Grace Vásquez
Paralelo: 1
Objetivos
* Determinar el punto isoeléctrico de la caseína una vez extraída de la leche en polvo.
* Comparar el ph. de las muestras contenidas en los tubos con el grado de precipitación.
Marco Teórico
La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación y forma una masa blanca.Las fosfoproteinas son un grupo de proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico. En la caseína la mayoría de los grupos fosfato están unidos por los grupos hidroxilo de los aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche se encuentra en forma de sal cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa cerca del 77% al 82% de las proteínas presentes enla leche y el 2,7% en composición de la leche líquida.
La caseína está formada por alpha(s1), alpha(s2)-caseína, ß-caseína, y kappa-caseína formando una micela o unidad soluble. Ni la alfa ni la beta caseína son solubles en la leche, solas o combinadas. Si se añade la kappa caseína a las dos anteriores o a cada una de ellas por separado se forma un complejo de caseína que es solubilizado enforma de micela. Esta micela está estabilizada por la kappa caseína mientras que la alfa y beta son fosfoproteínas que precipitan en presencia de iones calcio.
El punto isoeléctrico de la caseína es 4.6. La proteína purificada es insoluble en agua, mientras que es también insoluble en soluciones de sal neutrales, es fácilmente dispersible en álcalis y en soluciones de sal tales como sodio oxalate ysodio acetato.
Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en agua. Una característica de las proteínas y otros biopolímeros es que la carga total que adquieren depende del pH del medio. Así, todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas decualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de forma covalente (irreversible).
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos. Cualquier proteína tendría una carga neta positiva si se encuentra en un medio lo suficientemente ácido debido a que los grupos COOH de losaminoácidos aspártico y glutámico estarían en su forma neutra pero los grupos amino de Arginina y lysina estarían protonados (-NH3+).
De igual forma si la proteína se encuentra en un medio con un pH muy alto estaría cargada negativamente ya que en este caso los grupos carboxilo estarían desprotonados (COO-) y los grupos amino estarían en su forma neutra (NH2). De lo anterior se deduce que lasproteínas tienen un pH característico al cual su carga neta es cero. A este pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que la proteína presenta su máxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación.
Si suponemos una proteína formada únicamente por aminoácidossin grupos laterales ionizables la carga neta de la proteína dependería exclusivamente de la protonación / desprotonación de los grupos amino y carboxilo terminal. En la realidad las proteínas están formadas por multitud de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos y la carga va a depender de los grupos ionizables que poseen los aminoácidos que la componen y del pH del medio.
La...
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