Hemoglobina

HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de tres subunidades. Su función principal es el transporte de oxígeno de los eritrocitos de los vertebrados. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
*La hemoglobina es una proteína con un peso molecular de (64 450).
LOS VALORES NORMALES DE LA HB
La hemoglobinavaría según la altitud en la que se encuentra un individuo; no obstante, podemos usar como referencia los siguientes intervalos:
* Hombre: de 16 gm/dl
* Mujer: de 14g/100mL gm/dL
Entendiéndose gm/dl  como gramos por decilitro.

Resultados anormales de la Hb
Cuando el nivel de hemoglobina se encuentra por debajo de los niveles normales se observa una anemia por diferentes causas:
Anemiasprimarias Cáncer Embarazo Enfermedades renales Enfermedades autoinmunes Hemorragias Linfomas Problemas de alimentación
Asimismo, un nivel bajo de hemoglobina va acompañado de un nivel bajo de hematocrito. Sin embargo, cuando el nivel de hemoglobina es alto la causa es debida a: Cardiopatías Deshidratación Enfermedades pulmonares crónicas Estancias en lugares de mucha altitud
Reacciones de lahemoglobina
Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxigeno normalmente (Hb +O2) Carbominohemoglobin.
* La hemoglobina se fija al O2 para formar oxihemoglobina, fijándose al O2 al Fe+2 en el hem.
* La afinidad de la hemoglobina con el O2 se ve afectada por:
* El pH.
* La temperatura.
* La concentración del 2,3 difosfoglicerato (2,3-DPG) en loseritrocitos.
* El 2,3-DPG y el H+ compiten con el O2para unirse a la hemoglobina desoxigenada, disminuyendo la afinidad de la hemoglobina por el O2 e intercambiando las posiciones de las cuatro cadenas peptídicas.
* Cuando la sangre se expone a diversos fármacos y a otros agentes oxidantes, el hierro ferros Fe2+, se convierte a hierro férrico Fe3+, formando metahemoglobina.

Catabolismo de lahemoglobina
* Cuando los eritrocitos envejecidos se destruye en el sistema microfónico tisular, la porción globina de la molécula hemoglobina se separa y el grupo hemo se convierte en biliverdina.
* La mayor parte de la biliverdina se convierte a bilirrubina.
* La bilirrubina se convierte en lumirrubina, la cual tiene la vida media mas corta que la bilirrubina
* El hierro del hemse utiliza nuevamente para síntesis de hemoglobina.
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
Para una descripción de los diversos tipos de estructuras tetra métricas de la hemoglobina ver la sección abajo Genes. Cada subunidad de una estructura tetra merita de la hemoglobina tiene un grupo prostético del hem idéntico al descrito para la mioglobina. Las subunidades comunes del péptido se señalan α, β, γ, y δque se encuentran en las hemoglobinas funcionales comunes.
Aunque la estructura secundaria y terciaria de las subunidades de la hemoglobina son similares, reflejando una extensa homología en la composición de los aminoácidos, las variaciones que existen en la composición de los aminoácidos presentan marcadas diferencias en las propiedades de la hemoglobina para transportar oxígeno. Además, laestructura cuaternaria de la hemoglobina permite interacciones alexitéricas fisiológicas importantes entre las subunidades, una propiedad que carece la mioglobina manométrica que es de todas maneras muy similar a la subunidad α de la hemoglobina.
ANORMALIDADES EN LA PRODUCCION DE Hb
Dos alteraciones hereditarias:
1.-HEMOGLOBINOPATÍA:
Produce cadenas polipeptídicas anormales
2.-TALASEMIA:Cadenas normales en cuanto a su estructura, pero se producen en menor cantidad o no funcionan adecuadamente
OTRAS ALTERACIONES:
Mutaciones genéticas que dan Hb anormales identificadas como C,E, I, J, S. difieren en sus cadenas polipeptídicas. Hijo heterocigota: mitad de la Hb será anormal;homocigota: toda su Hb. anormal. muchas son inocuas, otras causan anemia; ej. la HBS insoluble a...