Identificacion De Aa

Universidad Técnica de Ambato
Facultad de Ciencia e Ingeniería en Alimentos
Carrera de Ingeniería Bioquímica
Informe de Bioquímica I
Alumna: Lizeth Zamora
Semestre: Quinto Bioquímica
Ayudante: Egda. María Fernanda Garcés
Docente: Ing. Mayte Pacheco
TEMA: "IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS"
I. INTRODUCCIÓN
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formarproteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para descomponer los alimentos, crecer, reparar tejidos corporales, llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
• Aminoácidos esenciales.
•Aminoácidos no esenciales.
• Aminoácidos condicionales.
Aminoácidos esenciales: no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los nueve aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
Aminoácidos no esenciales: significan que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no loobtengamos de los alimentos que consumimos. Estos aminoácidos son: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Aminoácidos condicionales: por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina. No es necesario ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cadacomida, pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día

II. OBJETIVOS
a. O. General:
Identificar aminoácidos mediante la aplicación de varias pruebas
b. O Específicos:
i. Reconocer el mecanismo de acción de cada prueba para identificar aminoácidos
ii. Identificar la prueba con mayor alcance para el reconocimiento de aminoácidos

III.MATERIALES
* Aminoácidos
* Albúmina de huevo
* Ninhidrina.
* Etanol al 95%
* HCl concentrado
* Nitrito sódico (5%)
* NaOH (40%)
* Acetato de plomo (2M)
* NaOH (2M)
* α-naftol (0.02% en etanol. Mantener en botella ámbar).
* hielo
* Hipoclorito sódico alcalina (solución al 2%: en NaOH al 5%)
* Urea (solución al 40%)
* HNO3(conc. que contenga ácido glioxílico)
* H2SO4(concentrado)

IV. PROCEDIMIENTO
Preparación de la solución de ninhidrina (25 ml)
* Se disolvió 100 mg de ninhidrina en 10 ml de etanol al 95% en un matraz aforado, y se diluyó con agua destilada hasta 100 ml, conservándose en un frasco ámbar y en refrigeración.
* Se tomaron 5 tubos de ensayo, y se colocó 0.1ml de isoleucina, (al 0.5%en HCl 0.2M), la muestra problema y albúmina (clara de huevo diluida 1/10 con agua destilada bajo agitación vigorosa), en cada una de ellos. Se añadió con mucho cuidado 0.05 ml de la solución de ninhidrina y calentó suavemente en baño maría hasta que se observó un cambio de color. La aparición de color azul o violeta rojizo indica un resultado positivo. Se registró la tonalidad producida concada AA patrón.
Prueba del ácido nitroso
* Se colocó 0.1 ml de cada solución de aa (al 0.5%), de la muestra problema y de la albúmina diluida (1/10).
* Se añadió 0.05 ml de HCl concentrado y 0.1 ml de nitrito sódico al 5%.
* Se observó los cambios, al desprenderse burbujas significa que existen grupos amino libres y por tanto la reacción es positiva.
RECONOCIMIENTO DE AAAROMÁTICOS: REACCIÓN XANTOPROTEICA
* En 3 tubos de ensayo se colocó 1 ml de tirosina, albúmina diluida y la muestra problema. Se añadió lentamente y con agitación 1,0 ml de HNO3 concentrado.
* Se sometio a calentamiento hasta que hierva. Se registró el color. Se dejó enfriar y se añadió gota a gota, NaOH al 40% hasta alcalinizar. Se anotó el cambio de color en cada etapa.
RECONOCIMIENTO DE AA...