Inhibición Enzimatica

INHIBICION ENZIMATICA
La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad enzimática o catalítica de enzimas específicas.
La inhibición puede ser:
Irreversible - elinhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.
Por ejemplo, la aspirina oácido acetilsalicílico (ASA) inhíbe irreversiblemente la acción de la sintetasa de prostaglandina:

Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada su síntesis se reduce lainflamación y se alivia el dolor.
Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces covalentes. Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.(a)Inhibición Competitiva - el inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une reversiblemente al foco activo de la enzima.

Elinhibidor forma un complejo enzima-inhibidor equivalente al complejo enzima-sustrato:

Como hay un equilibrio, entonces la rapidez de ambas reacciones se iguala:
R1 = R-1
por lo que:
k1[ E ][ I] = k-1[ EI ]
de aquí que:

donde KI es la constante de disociación de EI (o constante de inhibición). Esta constante se usa para describir cuán fuerte se une el inhibidor a la enzima.
De acuerdoa esta expresión,

por lo que [ EI ] es directamente proporcional a [ I ] e inversamente proporcional a KI. 
O sea, a mayor valor de KI , más débil la unión del inhibidor con la enzima, el complejoEI se disocia fácilmente, y el foco activo vacante puede estar disponible para unirse a su sustrato.
No hay reacción productiva mientras el inhibidor se une a la enzima,por lo que la actividad de laenzima declina.
El efecto del inhibidor competitivo en la actividad enzimática se revierte por un aumento en la concentración del sustrato: a altas concentraciones todos los focos activos se...