Mecanismo de acción de las enzimas

Mecanismo de acción de las enzimas
Después de análisis cinéticos y estructurales más o menos combinados, llegamos a conclusiones sobre la identidad y secuencia de los complejos intermedios y las velocidades de interconversión. Con todo esto, nos queda proponer un mecanismo de reacción en términos cinéticos y químicos.
Factores de los que depende el poder catalítico
Antes de que podamosdescribir el mecanismo, necesitamos saber cuales son los factores que intervienen y de que manera.
 Efecto entrópico: Lleva a la formación del complejo. Las fuerzas que intervienen son no covalentes. Para todas las enzimas.
 Estabilización del estado de transición: Este salto a un nivel de energía superior, supone un coste energético, el cual disminuye gracias a la estabilización que ejercen lamayoría de las enzimas. Posteriormente se producirá la catálisis, que podrá ser ácido"básica y/o electrostática.
 Varios estados de transición: Algunas enzimas continúan con vías de nivel energético inferior a través de varias etapas, mediante catálisis covalente, que puede ser electrófila y/o nucleófila.
Lo más importante es, sin duda, es la capacidad de las enzimas para disminuir lainestabilidad del estado de transición, lo que se traduce en una menor energía de activación (G"), como se observa en el gráfico de las hojas.
La alta energía de este estado depende de la generación de cargas muy inestables (normalmente por estar muy cercanas), además de que en muchos casos, la formación del complejo implica la unión de varios componentes, algo no muy favorable termodinámicamente aldisminuir la entropía.
Teoría del estado de transición
Hay que saber que toda reacción debe pasar por un estado estacionario, por muy sencilla que sea. Depende de entidades físicas, sustancias reaccionantes (con un estado basal o inicial) y otras especies más inestables (que formarán parte de estados de transición o activados).
La gráfica de las hojas nos muestra una de las estrategias de la vida,disminuir G" haciéndolo pasar por varios complejos, en lugar de por uno con una gran G".
Podemos entonces relacionar la eficiencia de una enzima frente a dos sustratos, ya que cuanto mejor esté configurada para un determinado sustrato, mejor estabilizará su estado de transición, menor será G" y mayor será la velocidad. Por el contrario, la velocidad será mayor frente a un sustrato para el cual elC.A. no esté del todo configurado, por lo que no podrá estabilizar bien el estado de transición, aumentando G", disminuyendo consiguientemente la velocidad. En definitiva si S1" es menos inestable que S2" (debido a su diferente estructura), querrá decir que la enzima puede estabilizar mejor S1, o lo que es lo mismo, que está mejor diseñada para S1, tiene mayor eficiencia para este sustrato.
Estasdiferencias nos permitirán dilucidar un mecanismo de reacción, pero para ello necesitamos antes definir la velocidad de paso por los estados de transición. Para ello, definimos la velocidad de desaparición de S":
. La constante de proporcionalidad es (nu), que se define como constante de ruptura o transformación de S" en P en el entorno químico y como la frecuencia vibracional del enlace que seva a romper en el entorno físico. Como frecuencia se relaciona con la constante de Planck y con la energía térmica, lo que nos define
, siendo K la constante de Boltzmann, T la temperatura (ºK) y h la constante de Planck.
Tenemos, por tanto, la ecuación de velocidad, pero ¿Cómo definimos [S"]?.
Lo haremos mediante la teoría del estado de transición, teniendo en cuenta que G" es quien controlael equilibrio. A la conclusión a la que se llega es la siguiente

Lo que nos relaciona de forma clara, la constante de velocidad de formación del complejo con la energía de activación, además de con la temperatura. De este modo, k1 aumenta si:
! T
! G"
! [especies reaccionantes]
Con todo esto, ya podemos concluir que la catálisis se basa en la estabilización del estado de transición...