Medicina

Páginas: 2 (376 palabras) Publicado: 3 de noviembre de 2013
Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones químicas en los seres vivos.
La Catalasa:  es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposicióndel peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.
¿Qué es el pH?
Ácida y básica son los dos extremos que describen las sustanciasquímicas, tal y como caliente y frío son los dos extremos que describen la temperatura. La mezcla de ácidos y bases puede cancelar sus respectivos efectos extremos, de la misma forma que al mezclar aguacaliente con agua fría se equilibra la temperatura del agua. Una sustancia que no es ni ácida ni básica es neutra.
La escala del pH mide qué tan ácida o básica es una sustancia. Varía de 0 a 14.  UnpH de 7 es neutro. Si el pH es inferior a 7 es ácido y si es superior a 7 es básico. Cada valor entero de pH por debajo de 7 es diez veces más ácido que el valor siguiente más alto. Por ejemplo, un pHde 4 es diez veces más ácido que un pH de 5 y 100 veces (10 veces 10) más ácido que un pH de 6. Lo mismo sucede con los valores de pH por encima de 7, cada uno de los cuales es diez veces más alcalino(otra manera de decir básico) que el siguiente valor entero más bajo. Por ejemplo, un pH de 10, es diez veces más alcalino que un pH de 9.
EFECTOS DEL pH 

La Catalasa tiene una optima actividadde alrededor de un pH 3 - 9 y por encima de un pH 7.0. La actividad decrece, sin embargo un ph 10, más del 50 % de actividad sobra. 
pH ÓPTIMO: Catalasa7,6
Se puede observar, cuando la enzima essometida a un pH bajo (pH4) su actividad de reacción es menor.
Cuando es sometida al pH ideal (pH7,6) de la enzima la actividad enzimática se da de manera natural a cabalidad.
Cuando el pH es mayor queel ideal de la enzima (pH9), no se da una variación de velocidad de reacción muy notable debido a que solo necesita el ideal para llevar la reacción a funcionalidad. Si el pH aumentara mucho (pH10)...
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