medicina
UNIVERSIDAD DEL ZULIA
CÁTEDRA DE INMUNOLOGÍA.
DPTO. CIENCIAS FISIOLÓGICAS
FACULTAD DE MEDICINA. ESCUELA DE MEDICINA
Profa. María Giuffrida de Mendoza
Profesor Titular. Cátedra Inmunología
Dpto. Ciencias Fisiológicas
FEBRERO, 2012
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2011
ANTICUERPOS
Anticuerpo VS Antígeno
Existen varias batallas a lo largode cuerpo en las cuales
las células B del sistema inmunitario adquirido crean
anticuerpo específicos para cada a Antígeno.
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2011
ANTICUERPOS
Concepto de Anticuerpo
•Son inmunoglobulinas (Ig) sintetizadas por linfocitos B
efectores (células plasmáticas), que son vertidas a la
circulación y son capaces de combatir cuerpos extraños.
•Son glicoproteínas• Existen 5 tipos de Ig, aunque todos tienen una
estructura básica en forma de Y.
Cada monómero se forma por unión de 4 cadenas:
2 cadenas ligeras o cadenas L (Kappa y lambda)
2 cadenas pesadas o cadenas H
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Estructural Básica de un anticuerpo
- Las cadenas L poseen un dominio variable (VL) y un dominio constante
(CL).
- Lascadenas H poseen un dominio variable (VH), y 3 o 4 dominios
constantes CH1, CH2, CH3, CH4 (según el isotipo de Anticuerpo).
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Regiones Constantes
El isotipo de anticuerpo está
determinado por el tipo de
cadena pesada constante:
Cadenas μ
Cadenas γ
Cadenas α
Cadenas ε
Cadenas δ
IgM
IgG
IgA
IgE
IgD
¿Qué anticuerpos poseen 3dominios de Ig?:
La IgG, IgA e IgD
¿Cuáles poseen 4 dominios de
Ig?
La IgM e IgE
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Anticuerpos sin cadena J (joint)
(joint)
IgG
IgE
IgD
Anticuerpos con cadena J (Joint)
(Joint)
IgA
IgM
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Anticuerpos con cadenas J o joint
IgM
IgA
Prof. María Giuffrida deMendoza. 2012
ANTICUERPOS
ISOTIPOS DE ANTICUERPOS
IgG
IgE
IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
IgD
IgA
IgM
IgA1, IgA2
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Región Variable
Región Fab
Parátopo del Ac
Las regiones hipervariables se denominan CDR (iniciales en inglés de
regiones determinantes de complementariedad, ya que conjuntamente
forman el sitio de unión alepitopo).
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Propiedades de los anticuerpos
FRACCIÓN DE
FUNCIÓN DEL ANTICUERPO
Clases: M, D, G, E, A
Fab
Fc
ISOTIPOS:
• Fijación a células
• Activación de complemento
FRACCIÓN DE
UNIÓN AL ANTIGENO
Epitopos
• Unión y eliminación del Ag
(opsonina)
• Unión y transporte del Ag
(carrier, protector del Ag)
(citotoxicidad)• Pasaje transmembranas
• Unión a mastocitos
(inflamación)
CH2: Fija complemento en IgG. En IgM es CH3.
CH3: Se une a receptores celulares (IgG), en
IgM e IgE la región es la CH4.
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Zonas y funciones de cada una de
las estructuras de un anticuerpo
Fab
Zona Fab
Zonas bisagra
Dominios CL-CH1
CH2
Dominios CH2 (IgG) oCH3 (IgM)
CH3
Fc
Zona Fc
Dominios CH3 (IgG, IgA,IgD) y CH4 (IgM, IgE)
Prof. María Giuffrida de Mendoza. 2012
ANTICUERPOS
Zonas y funciones de cada una de
las estructuras de un anticuerpo
Zona Fab Región variable del anticuerpo donde se unen en forma específica los
antígenos, posee dos anclajes para ligar a dos antígenos idénticos
La Zona Fc es una zona de soporte que sirvede unión para los componentes del
complemento o para receptores de superficie de membrana (constituida por CL-CH1,
CH2-CH2, CH3-CH3 y CH4-CH4)
Zonas bisagra que permiten cierta adaptación al antígeno, aumentando la afinidad
antígeno-anticuerpo: confiere flexibilidad, y que hace que los dos brazos Fab puedan
rotar independientemente uno respecto del otro
Dominios CL-CH1
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