moleculas de la proteina

Los aminoácidos como unidad estructural de las proteínas

En las proteínas vamos a encontrar 20 monómeros diferentes, monómeros que, además, son idénticos en todas las especies vivientes. Este reducido número de sillares estructurales son tan versátiles que tienen la capacidad de funcionar también de forma independiente como precursores muchas biomoléculas o transportar energía. Para formar lasproteínas se emplea una simplicidad fundamental: los millones de proteínas están formadas por unos pocos monómeros sencillos que además les van a propporcionar las propiedades funcionales características.
Los aminoácidos se caracterizan por presentar un átomo de C en el que dos de sus enlaces están sustituidos por un grupo amino (-NH2) básico y un grupo carboxilo (-COOH) ácido. Otros de losenlaces se une a un átomo de H y el cuarto a un grupo variable que se denomina grupo o radical R (cadena lateral). Aunque son muchas las moléculas biológicas que podrían entrar dentro de este grupo, las más interesantes son aquellos aminoácidos que forman parte de las proteínas (aminoácidos proteinogenéticos). Estos aminoácidos son sólo 20 y tienen dos códigos para representarlos: un código de tresletras fácilmente recordable y un código de una letra muy útil para codificarlos en ficheros informáticos, ya que cada carácter corresponde a un aminoácido. Para saber más sobre la estructura y propiedades físico-químicas de los aminoácidos, así como la forma en la que los aminoácidos definen la conformación de las proteínas, consulta el tema 2 de biomoléculas.
Niveles de organización de lasproteínas

Las proteínas se organizan en cuatro niveles principales:
Estructura primaria: es el nivel más sencillo y corresponde a la cadena polipeptídica, es decir, a la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.

Estructura secundaria: es elplegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Cuando la conformación les hace formar una hélice, ésta poseerá unos parámetros característicos, y se dice que es la hélice α. Cuando se disponen en zig-zag lo hacen en forma de hoja ß, que suelen asociarse unas a otras para formar lo que se denomina una láminaß. Las estructuras desorganizadas y los giros sirven de nexo entre distintas láminas y/o hélices.

Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos;estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
• Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
• Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys or Arg.
• Los puentes eléctricos que seestablecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente.
• Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga.
• Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.

Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se tratade la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y...