PRACTICA 8 PRECIPITACION DE PROTEINAS POR SALES IONIZADAS SOLUBLES
Páginas: 20 (4841 palabras)
Publicado: 1 de mayo de 2015
PRECIPITACION DE PROTEINAS POR SALES IONIZADAS SOLUBLES
Roberto Andrés Giraldo López 1, Julián David Maya Ramírez 2
1,2 Estudiantes de Ingeniería Agropecuaria del Politécnico Colombiano Jaime Isaza Cadavid.
1 roberto.a.giraldo@hotmail.com, 2 jdmaya92@hotmail.com; 1 CC 71267059, 2 CC 1041231302
OBJETIVOS
Separar globulinas y albuminas presentes en la clara de huevo por la acción de salesionizadas solubles.
INTRODUCCION
Normalmente, las proteínas con estructura terciaria fibrilar (alargada) son insolubles en agua, mientras que las que poseen estructura globular (redondeadas) son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, ylos polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con éstas. Existe, pues, una capa de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre ellas (solvatación o hidratación). Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado insoluble, lo que provoca su precipitación. Estoocurre cuando aparecen iones (generalmente sales en disolución) que compiten con las cargas de los aminoácidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación.
La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, también denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración de esta conformación, como sucede, porejemplo, cuando se rompen los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, afecta a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización y puede ser reversible (si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible recuperar la conformación nativa cuando cesa laacción de los factores que han producido su desnaturalización, proceso conocido como renaturalización.
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas en la actividad biológica.
Son menos solubles cuando se aumenta la fuerza iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de amonio ((NH4)2SO4). Sin embargo, la concentración para precipitar diferentesproteínas es variable. Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y purificar proteínas, por ejemplo las albúminas y globulinas a, b, g de la clara de huevo. En esta determinación la proteína blanca del huevo (clara) será separada en fracciones de globulina y albúmina.
1. ESTADO DEL ARTE
Marco Teórico
1.1 EL HUEVO
1.1.1 Estructuras del huevo
A) Características físicas yquímicas
Un huevo “grande” pesa unos 58 g de los que aproximadamente el 11% corresponden a la cáscara, el 58% a la clara y el 31% a la yema. Cuando se calcula en base al contenido interior del cascarón el 65% es clara y el 35% yema. Bajo las condiciones de rotura comercial, los rendimientos suelen ser generalmente del 55 al 57 % de las claras y del 43 al 45% de yemas, porque parte de la clarapermanece sobre la yema en la separación. El huevo entero contiene alrededor de un65,5% de agua, la clara un 88% y la yema un 48%.
La viscosidad del albumen de la clara a un pH de 9 comienza a cambiar entre 56,6 y 57,2 ° C. La coagulación ocurre rápidamente a 60° C. La adición de azúcar, sal y otros aditivos incrementa la temperatura de coagulación. La yema de huevo coagula a unos 65° C.
En las dossiguientes tablas se muestra la composición química de los huevos con cáscara y de los productos de huevos líquidos
B) Estructura y dimensiones
DIMENSIONES
La forma el huevo puede ser descrita como oval, su peso promedio es de 60g y sus dimensiones son las siguientes:
Peso 60g
Volumen 53 cm3
Circunferencia a lo largo 15.7 cm
Circunferencia a lo corto 13.5 cm
Área del cascarón 68 cm2...
Roberto Andrés Giraldo López 1, Julián David Maya Ramírez 2
1,2 Estudiantes de Ingeniería Agropecuaria del Politécnico Colombiano Jaime Isaza Cadavid.
1 roberto.a.giraldo@hotmail.com, 2 jdmaya92@hotmail.com; 1 CC 71267059, 2 CC 1041231302
OBJETIVOS
Separar globulinas y albuminas presentes en la clara de huevo por la acción de salesionizadas solubles.
INTRODUCCION
Normalmente, las proteínas con estructura terciaria fibrilar (alargada) son insolubles en agua, mientras que las que poseen estructura globular (redondeadas) son solubles. Debido a su elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la estructura, ylos polares, que pueden unirse por puentes de hidrógeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con éstas. Existe, pues, una capa de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre ellas (solvatación o hidratación). Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado insoluble, lo que provoca su precipitación. Estoocurre cuando aparecen iones (generalmente sales en disolución) que compiten con las cargas de los aminoácidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvatación.
La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional, también denominada conformación nativa cuando está intacta. Cualquier cambio que suponga una alteración de esta conformación, como sucede, porejemplo, cuando se rompen los enlaces de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, afecta a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso recibe el nombre de desnaturalización y puede ser reversible (si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo) o irreversible. En el primer caso es posible recuperar la conformación nativa cuando cesa laacción de los factores que han producido su desnaturalización, proceso conocido como renaturalización.
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas en la actividad biológica.
Son menos solubles cuando se aumenta la fuerza iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de amonio ((NH4)2SO4). Sin embargo, la concentración para precipitar diferentesproteínas es variable. Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y purificar proteínas, por ejemplo las albúminas y globulinas a, b, g de la clara de huevo. En esta determinación la proteína blanca del huevo (clara) será separada en fracciones de globulina y albúmina.
1. ESTADO DEL ARTE
Marco Teórico
1.1 EL HUEVO
1.1.1 Estructuras del huevo
A) Características físicas yquímicas
Un huevo “grande” pesa unos 58 g de los que aproximadamente el 11% corresponden a la cáscara, el 58% a la clara y el 31% a la yema. Cuando se calcula en base al contenido interior del cascarón el 65% es clara y el 35% yema. Bajo las condiciones de rotura comercial, los rendimientos suelen ser generalmente del 55 al 57 % de las claras y del 43 al 45% de yemas, porque parte de la clarapermanece sobre la yema en la separación. El huevo entero contiene alrededor de un65,5% de agua, la clara un 88% y la yema un 48%.
La viscosidad del albumen de la clara a un pH de 9 comienza a cambiar entre 56,6 y 57,2 ° C. La coagulación ocurre rápidamente a 60° C. La adición de azúcar, sal y otros aditivos incrementa la temperatura de coagulación. La yema de huevo coagula a unos 65° C.
En las dossiguientes tablas se muestra la composición química de los huevos con cáscara y de los productos de huevos líquidos
B) Estructura y dimensiones
DIMENSIONES
La forma el huevo puede ser descrita como oval, su peso promedio es de 60g y sus dimensiones son las siguientes:
Peso 60g
Volumen 53 cm3
Circunferencia a lo largo 15.7 cm
Circunferencia a lo corto 13.5 cm
Área del cascarón 68 cm2...
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