Priones

INDICE
RESUMEN
I. INTRODUCCION 5

II. ESTRUCTURA DE LOS PRIONES 6

Estructura y expresión del gen PRP 10
Estructura molecular del prion 11
La barrera de las especies 12
La proteína X 14
Diversidad de priones 15
Hipótesis virales 17
Minipriones 19
Nomenclatura 22
La proteínaantiprion 22

III. FUNCIONES DE LOS PRIONES 25

La bivalencia del prion 26

IV. PATOLOGÍA DE LO PRIONES 30
En animales:
Encefalopatía espongiforme bovina ("Vacas Locas") 34
Scrapie,(ovejas) 35
Encefalopatía transmisible (en visones) 36

Los humanos:
Enfermedad de Cretzfeld-Jakob (CJD) 37
Sindrome deGerstmann-Straussler-Scheinker (GSS) 38
Kuru 38
Insomnio fatal familiar (FFI) 39

Otras enfermedades
La demencia por prión sin patología característica 40
La demencia con paraparesia espástica 41
La demencia familiar con placas de amiloide PrP positivas 41
La encefalopatia espongiforme familiar asociada a nueva mutación en el gen de la proteinapriónica 41

CONCLUSIONES 42
RESUMEN DE PRIONES

El término “prión”, se usa para describir el agente infeccioso responsable de varias enfermedades neurodegenerativas. La palabra deriva de “proteinaccous infectious particle”, que significa “partícula proteica infecciosa”, definición propuesta por Stanley B. Prusiner en 1982.

Es una proteína hidrosoluble que se localizanormalmente en la membrana celular, carente de ADN, pudiendo por tanto replicarse sin genes. Los priones son variantes patogénicos de ciertas proteínas naturales que son producidas por la célula nerviosa o algún otro tipo de célula.

Las proteínas normales se denominan PrPc (proteína prion celular) para diferenciarla de las variantes patogénicas que también reciben el nombre de PrPSc (descrapie; término que describe la encefalopatía de la oveja).

Las PrPc son producidas de la manera siguiente: El ARN que codifica las PrPc sale del núcleo a través de los poros de la membrana nuclear pasando a los ribosomas existentes en el retículo endoplasmático rugoso donde tiene lugar la síntesis de la proteína.

El prion anormal (PrPSc), tiene exactamente la misma secuencia de aminoácidos que elprion normal (PrPc). Ese es el motivo por el que nuestro organismo no reconoce al prion infeccioso como agente patógeno, la única diferencia, viene dada por su estructura tridimensional.

Se estima que esta proteína es más pequeña que la mayoría de los virus, y muy resistente al calor, a los rayos ultravioleta, a la radiación ionizante y a los desinfectantes comunes que habitualmente inactivana los virus. También no causa reacciones inflamatorias o inmunitarias como cualquier agente infeccioso.

Se ha observado esta proteína en las membranas neuronales de los mamíferos sin causar enfermedad alguna, pero se sabe que un cambio conformacional de su estructura terciaria puede provocar la aparición de la enfermedad. Estas proteínas en su forma patógena se multiplican exponencialmente alponerse en contacto con otras proteínas normales ya que les induce al cambio conformacional que las vuelve infecciosas.

La proteína PrP está constituida por cuatro regiones de estructura secundaria llamadas H1, H2, H3 y H4; en estas regiones se han identificado tres zonas de hélice α, llamadas A, B y C; y dos hoja plegada β, llamadas S1 y S2.

Las enfermedades de este grupo que incluye laenfermedad de creutzfeldt-Jacob (ECJ), el síndrome de Gerstmann-Straussler-Scheinker(GSS), El Insomnio Familiar Fatal y el Kuru en el ser humano; el “Scarpie” en ovejas y cabras; la encefalopatía transmisible del visón, y la encefalopatía espongiforme bovina (Enfermedad de las vacas locas), comparten una base etiológica que las diferencian de otras enfermedades neurodegenerativas e infecciosas....