Propiedades De Los Aminoácidos

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Estereoisomería, es decir presentan isómeros que difieren en su orientación espacial. Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenes especulares o quirales, que proviene del griego chiros, que quiere decir mano.
Se trata de isómerosópticamente activos, que hacen girar el plano de la luz polarizada:
- A la derecha → dextrorrotatorio (+)
- A la izquierda → Levorrotatorio (-)

D y L no tienen nada que ver con la polarización de la luz.
- Los estereosiómeros tienen idénticas propiedades físicas y químicas, con excepción claro está de la polarización de la luz.
- Pero los estereoisómeros presentan además diferentes propiedadesbioquímicas:
- Todos los aminoácidos que forman las proteínas están en su forma L, con excepción claro de la glicina.
- Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en algunas paredes bacterianas, o incluso en algunas plantas.
- Algunos aminoácidos presentan más estereoisómeros debido a que poseen más carbonos quirales, y por lo tanto poseen 2n estereoisómeros.
Propiedades ácido basede los aminoácidos:
En los aminoácidos hay a pH ácido 2 grupos ionizables:

k se conoce como la constante de disociación, y el pk es por lo tanto el punto donde el ácido se ha disociado al 50%.
Todos los grupos ionizables tienen un pk de manera que en ese pH se dan cantidades equimolares de ambas formas. Todos los aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto ácido comobase,recibiendo por lo tanto el nombre de anfóteros o anfolitos.
El aminoácido puede presentar también una forma dipolar o zwitterionica que también recibe el nombre de ion híbrido.
A pH fisiológico de 7.4 la forma predominante es la zwitterionica.
Se llama punto isoeléctrico o pI al punto donde el aminoácido presenta carga neta 0.

Por lo tanto el pI de la glicina sería: pI = (2,34+9,6)/2 = 5,97La respuesta por parte de una aminoácido al pH se observa en las llamadas curvas de titulación, donde se representa la variación en función de la cantidad de equivalentes OH- añadidos.
Los aminoácidos poseen también capacidad tamponadora, de manera que en +/- 1 unidad del pk se nivela muy rápidamente el cambio de pH.
- El aminoácido presenta su mínima capacidad tamponadora en su pI.
- Encaso de que hubiera más de un grupo carboxilo, el primero será el del aminoácido.
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Enlace peptídico
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Se trata de un enlace tipo amida covalente
- Se trata de un enlace que se establece entre el extremo α – carboxilo de un aminoácido y el extremo α – amida del siguiente.
- Tiene lugarconjuntamente con la formación de una molécula de agua.
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-ϕ(Psi), entre el Cα1 y el C del carboxilo
-φ(Phi), entre el N de la amida y el Cα2.
- Dependiendo del número de aminoácidos que intervengan en la formación, la molécula resultante recibirá un nombre formado por un prefijo griego (di-, tri-, tetra-,…) y péptido.
- Se conoce como oligopéptido alos péptidos que tienen entre 2 y 20 aminoácidos.
- Un polipéptido es cuando ya tiene más de 20 aminoácidos.
- Según se van uniendo los distintos aminoácidos, se pasa a denominar a estos como restos aminoacídicos o residuos de la cadena.
- Los péptidos tienen sentido direccional, ya que el α amino se sitúa a la izquierda y el α carboxilo a la derecha.

ECUACIÓN DE HENDERSON-HASSELBALCH
Laecuación de Henderson- Hasselbalch se deduce a continuación.
Un ácido débil, HA, se ioniza como sigue:
HA↔H+ +A-
La constante de equilibrio para esta disociación es:
Ka=H+(A-)(HA)
La multiplicación cruzada da:
H+A-=Ka(A)
Se dividen ambos lados entre (A-)
H+=KaHAA-

Se toma logaritmo de ambos lados:

logH+=log(KaHA(A-))
=logKa+log⁡HAA-
Se multiplica por -1:...