proteinas de estres
Páginas: 5 (1054 palabras)
Publicado: 5 de octubre de 2014
PROTEINAS DE ESTRÉS
MEDICINA INTERNA DE MEXICO
La palabra “proteína” (del griego tardío proteios- primario; a su vez del griego protos- primero).
El papel que juega esta familia de biomoléculas es extraordinario en la fisiopatología de la célula. Tiempo después se reconoció la existencia de las enzimas, auténticos catalizadores biológicos que se identificaron como proteínas. Una de lascaracterísticas fundamentales de la vida es la enorme cantidad de reacciones químicas que se llevan a cabo confines celulares y la gran mayoría de estas reacciones ocurren gracias a que son catalizadas por las enzimas. Son moléculas que intervienen en fenómenos estructurales, de contráctiles, de defensa y de ataque, digestión, catálisis, transporte, comunicación, almacenamiento, mantenimiento de lahomeostasis.
Familia de las proteínas de estrés.
Las proteínas de estrés se sintetizan activamente cuando la célula se somete a prácticamente cualquier tipo de agente estresante: calor, frío, hipoxia, anoxia, toxinas, estrés osmótico, estrés oxidativo, procesos infecciosos, metales pesados, etc. Por esto, en la actualidad muchos autores prefieren el término “proteínas de
estrés” al de“proteínas de choque calórico” utilizado originalmente. En la actualidad, las proteínas de estrés están agrupadas en familias de acuerdo con su peso molecular. De esta manera, se considera a las siguientes ocho grandes familias: Hsp110, Hsp100, Hsp90, Hsp70, Hsp60, Hsp40, Hsp10 y la familia de las proteínas pequeñas.
Las proteínas de estrés como chaperonas
El término “chaperona”, originalmente fueutilizado por Laskey para describir a la nucleoplasmina, una proteína acídica nuclear requerida para dirigir el correcto ensamble de los nucleosomas en las células huevo de Xenopus laevis. Las chaperonas tienen como función “asegurar que el plegamiento de otras cadenas polipeptídicas y su ensamble en estructuras oligoméricas ocurra correctamente, pero sin formar parte de la estructura final niposeer, usualmente, información estérica específica para el ensamble”.
En el caso de una proteína más compleja, como la apomioglobina, sus regiones helicoidales se pliegan en aproximadamente 50 nanosegundos, mientras que el núcleo hidrofóbico se colapsa en unos 10 microsegundos.
De este tipo de observaciones se deriva que las α-hélices individuales de cualquier proteína se forman, enpromedio, en 100 nanosegundos mientras que las estructuras de tipo plegado requieren aproximadamente 1 microsegundo para poder formarse.
Sólo se conocen dos tipos de chaperonas de la primera subclase que se caracterizan por proveer información estructural esencial a las proteínas con las que interaccionan. Las chaperonas no estéricas, por el contrario, comprenden un grupo mucho más numeroso y actúanuniéndose transitoriamente a las regiones hidrofóbicas expuestas en la superficie de la cadena polipeptídica, permitiendo de esta manera que la cadena se pliegue correctamente sin llegar a formar agregados intermoleculares anormales.
Plegamientos proteicos alterados
Una gran cantidad de evidencia experimental circunstancial sugiere fuertemente que cuando hay fallas en el sistema de plegamientoasistido por las chaperonas, ocurren alteraciones moleculares que afectan seriamente a la fisiología celular. En el ser humano, estas fallas moleculares se traducen en enfermedades sistémicas (amiloidosis). Las enfermedades amiloideas humanas pueden clasificarse en sistémicas, limitadas a un órgano y celulares. Entre las del primer tipo puede mencionarse a la amiloidosis sistémica primaria, laamiloidosis sistémica secundaria, la fiebre familiar del Mediterráneo, la amiloidosis sistémica senil, la secundaria a hemodiálisis, etc.
Las proteínas de estrés y su posible participación en enfermedades humanas
El papel que juegan las proteínas de estrés en participar en el correcto plegamiento de otros polipéptidos, resultan sumamente interesante las observaciones reportadas en torno a...
MEDICINA INTERNA DE MEXICO
La palabra “proteína” (del griego tardío proteios- primario; a su vez del griego protos- primero).
El papel que juega esta familia de biomoléculas es extraordinario en la fisiopatología de la célula. Tiempo después se reconoció la existencia de las enzimas, auténticos catalizadores biológicos que se identificaron como proteínas. Una de lascaracterísticas fundamentales de la vida es la enorme cantidad de reacciones químicas que se llevan a cabo confines celulares y la gran mayoría de estas reacciones ocurren gracias a que son catalizadas por las enzimas. Son moléculas que intervienen en fenómenos estructurales, de contráctiles, de defensa y de ataque, digestión, catálisis, transporte, comunicación, almacenamiento, mantenimiento de lahomeostasis.
Familia de las proteínas de estrés.
Las proteínas de estrés se sintetizan activamente cuando la célula se somete a prácticamente cualquier tipo de agente estresante: calor, frío, hipoxia, anoxia, toxinas, estrés osmótico, estrés oxidativo, procesos infecciosos, metales pesados, etc. Por esto, en la actualidad muchos autores prefieren el término “proteínas de
estrés” al de“proteínas de choque calórico” utilizado originalmente. En la actualidad, las proteínas de estrés están agrupadas en familias de acuerdo con su peso molecular. De esta manera, se considera a las siguientes ocho grandes familias: Hsp110, Hsp100, Hsp90, Hsp70, Hsp60, Hsp40, Hsp10 y la familia de las proteínas pequeñas.
Las proteínas de estrés como chaperonas
El término “chaperona”, originalmente fueutilizado por Laskey para describir a la nucleoplasmina, una proteína acídica nuclear requerida para dirigir el correcto ensamble de los nucleosomas en las células huevo de Xenopus laevis. Las chaperonas tienen como función “asegurar que el plegamiento de otras cadenas polipeptídicas y su ensamble en estructuras oligoméricas ocurra correctamente, pero sin formar parte de la estructura final niposeer, usualmente, información estérica específica para el ensamble”.
En el caso de una proteína más compleja, como la apomioglobina, sus regiones helicoidales se pliegan en aproximadamente 50 nanosegundos, mientras que el núcleo hidrofóbico se colapsa en unos 10 microsegundos.
De este tipo de observaciones se deriva que las α-hélices individuales de cualquier proteína se forman, enpromedio, en 100 nanosegundos mientras que las estructuras de tipo plegado requieren aproximadamente 1 microsegundo para poder formarse.
Sólo se conocen dos tipos de chaperonas de la primera subclase que se caracterizan por proveer información estructural esencial a las proteínas con las que interaccionan. Las chaperonas no estéricas, por el contrario, comprenden un grupo mucho más numeroso y actúanuniéndose transitoriamente a las regiones hidrofóbicas expuestas en la superficie de la cadena polipeptídica, permitiendo de esta manera que la cadena se pliegue correctamente sin llegar a formar agregados intermoleculares anormales.
Plegamientos proteicos alterados
Una gran cantidad de evidencia experimental circunstancial sugiere fuertemente que cuando hay fallas en el sistema de plegamientoasistido por las chaperonas, ocurren alteraciones moleculares que afectan seriamente a la fisiología celular. En el ser humano, estas fallas moleculares se traducen en enfermedades sistémicas (amiloidosis). Las enfermedades amiloideas humanas pueden clasificarse en sistémicas, limitadas a un órgano y celulares. Entre las del primer tipo puede mencionarse a la amiloidosis sistémica primaria, laamiloidosis sistémica secundaria, la fiebre familiar del Mediterráneo, la amiloidosis sistémica senil, la secundaria a hemodiálisis, etc.
Las proteínas de estrés y su posible participación en enfermedades humanas
El papel que juegan las proteínas de estrés en participar en el correcto plegamiento de otros polipéptidos, resultan sumamente interesante las observaciones reportadas en torno a...
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