Proteinas: Enzimas Y Vitaminas

Proteínas
Radical – Varia de Aminoácido para Aminoácido
Ligação Covalente
Grupo Amino
Grupo Carboxilo
NH2
COOH
R
H
Cα
ESTRUTURA
Aminoácidos Proteicos
encadenamiento
formados por
20 Aminoácidos diferentes
Biopolímeros

FUNCIÓN

Formación de Proteínas

Estereoisomeria

Neurotransmisores (Glicina)

Hormonas (Tiroxina – der. Tirosina)

Mediadores Locales (Histamina – der.Histidina)

(grupo NH2 a la derecha)
Enantiómeros - D

PROPRIEDADES
(grupo NH2 a la izquierda )
Enantiómeros - L

pH=7 => Ionización
Ácido (COOH)
Básico (NH2)
Substancias Anfóteras
Opticamente Activos


COO¯

H
NH3⁺
Cα


R
Forma Zwitterónica

CLASIFICACIÓN

Ácido Aspártico; Ácido Glutâmico
Lisina; Arginina; Histidina
Básicos
R = NH⁺, NH2⁺, NH3⁺
Ácidos
R= COO¯
Con Carga

Serina; Treonina; Tirosina; Cisteína; Glutamina; Asparagina
Sin carga
(Puentes de Hidrógeno)
Polares
Glicina; Alanina; Valina; Isoleucina; Metionina; Prolina; Leucina
Fenilalanina; Triptófano
Aromáticos
(Anillos Aromáticos)
Alifáticos
Apolares
(Forças de Van der Waals)
Criterio: Polaridad de los grupos funcionales de la cadena lateral R.



Encadenamientolineal de los aminoácidos mediante Enlaces Peptídicos
Estrutura Primaria

Eje / Esqueleto del Polipéptido

formación

NH – CH – CO == NH – CH – CO
R1 R2

H2O

Peptidos
Polipéptidos
Proteínas (x≥100)

depiende de los aminoacidos
Composición
Proporción
Secuencia
Variedad
Nº creciente
de
aminoácidos


Estrutura SecundariaPlegamiento de la estrutura primaria por puentes de hidrogeno entre grupos – C = O de unos enlaces y los grupos – NH de otros enlaces próximos.

Enroscamientos Aleatorios
Giro
/
Codos tipo β
β – Laminar / Hoja Plegada
Hélice del Colágeneo
α - Hélice

Regiones de la cadena polipeptídica que se vem obligadas a cambiar de dirección.
Se pueden estabelecer ligaciones entre cadenas de diferentespolipéptidos
Se estabelecen ligaciones siempre dentro del mismo polipéptido



Plegamiento sobre si misma de la estrutura secundaria como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas R.
Punto de Vista Evolutivo
Determinadas combinaciones de láminas β e hélices α que forman estruturas estables y compactas que desempeñan funciones concretas.
Unidad βαβ
Barril βMeandros β
Grecas
2 Subniveles de Organización
Dominios estructurales
Motivos de la estrutura suprasecundaria
Contrario
Membranas Biológicas
(Apolar)
Medio Intra/Extarcelular
(Polar)
Compactas
Solubles en agua
Plegamiento esferoidal
Resistentes
Alargadas
Insolubles en agua
Estrutura muy simple
(poca interacción entre las cadenas R)
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
difere segúnel tipo de proteína
Estrutura Terciaria

Microtúbulos
Ribosomas
Cápsida de los virus
Hemoglobina
Citocromo c
Oligómeros
Tetrámeros
Dímeros
Dos o más cadenas com estrutura terciaria, representadas por letras griegas
=
protómeros
P. Globulares
P. Fibrosas
Asociación de cadenas distintas com estrutura terciaria por uniones débiles (puentes de hidrógeno, uniones electrostátcas,interacciones hodrofóbicas y fuerzas de Van der Waals)
Estrutura Cuaternaria

Enzimas; Proteínas de Membrana; Histonas
Proteínas Alostéricas

Iones Ca ²⁺; metabolitos; neurotransmisores
Ligandos
Activadores / Inhibidores

Estado Activo / Estado Inactivo
Cambios conformacionales

Renaturalización
Irreversible
Reversible
Calor excessivo
Variaciones del pH
Presencia dedeterminados iones
Electricidad
Presión

Pérdida de la conformación espacial y consecuente perdida de la función biológica.
Capa de Solvatación
Interacción entre las cargas positivas y negativas de las proteínas com la agua
Conformación Globular
SOLUBILIDAD
Moléculas Distintas
Hemoglobina + O₂
Anticuerpo + Antígeno
Moléculas Idénticas
Unión selectiva de la superfície activa de la proteína con...