Proteinas Glubulares

La mioglobina es una hemoproteína que está presente en el corazón y el músculo esquelético, sus funciones son servir como un reservorio y acarreador de Oxígeno, incrementando lavelocidad de transporte de O2 en la célula muscular. La mioglobina consiste de una sola cadena de aminoácidos que es similar a las cadenas individuales de la hemoglobina. Esta homologíahace de la mioglobina un modelo sencillo de la hemoglobina.
Contenido de hélice-a.
La mioglobina es una molécula compacta con aproximadamente 80 % de su cadena polipeptídica plegadaen ocho hélices-a. Estas regiones helicoidales denominadas de la A a la H, terminan en un residuo de prolina o bien por vueltas beta y asas estabilizadas por puentes de Hidrógeno yenlaces ionicos.

Localización de los residuos polares y no polares.

El interior de la molécula de mioglobina está compuesto básicamente de aminoácidos no polares. Estos residuosestán empaquetados formando una estructura estabilizada por interacciones hidrofóbicas. Por el contrario, los residuos polares están localizados casi exclusivamente en la superficiede la proteína, en donde forman puentes de Hidrógeno con las moléculas de agua que rodean a la proteína.

Unión del grupo hemo.
El grupo hemo de la mioglobina se encuentra en unahendidura en la molécula, alineado con los aminoácidos no polares. Excepciones importantes de lo anterior son dos residuos de histidina. Uno de ellos es denominado histidina proximaly une directamente al átomo de Fe del grupo hemo; el segundo se denomina histidina distal, no interactúa con el hemo pero ayuda a estabilizar la unión del Oxigeno al ion ferroso. Laproteína, o globina, parte de la mioglobina crea un ambiente especial para el grupo hemo que permite la unión reversible del oxígeno con muy poca oxidación simultánea del ion ferroso.