Proteinas Motoras

MOTORES MOLECULARES

•! Proteínas que transforman la energía química del ATP en energía cinética
•! La viscosidad del citosol hace imposible que los materiales se distribuyan
por difusión simple ---> necesidad de transportadores
Existen motores lineales y rotatorios:
Vesículas,
orgánulos,
cromosomas,
filamentos
La miosina, kinesina y
dineína transportan
“cargo” a lo largo delcitoesqueleto

Mecanismo general de los motores moleculares
•! Funcionan en “pasos”
discretos: convierten los
cambios estructurales
provocados por la
hidrólisis del ATP en un
movimiento dirigido.
•! Estos “pasos” se suelen
corresponder a cambios
entre 2 estados
conformacionales de alta
o baja afinidad por el
filamento sobre el que se
mueven en función de si
estas proteínas motorasestán unidas a ATP o ADP
•! Ello permite que se
UNAN, EMPUJEN Y
LIBEREN el filamento.

Brazo de palanca
Hélice de
transmisión

Miosina-ATP

Miosina-ADP

Las miosinas son motores moleculares que se unen y
desplazan filamentos de actina.
(muscular)

Miosinas: constan

de una o dos cadenas
polipeptídicas
“pesadas” (de función
estructural) y algunas
de cadenas “ligeras” (defunción reguladora).
•! ABEZA(S): ATPasa(s)
C
dependientes de actina
•! UELLO: asociado a
C
cadenas ligeras que
controlan su función.
•! OLA: se une al
C
“cargo” (transporte
específico de cada tipo de
miosina)

Filamento de actina

Rayo láser.
Bola de látex
-! El desplazamiento medio
era de 11nm.

Cabezas de miosina
Las pinzas ópticas
permiten medir el
desplazamiento de
unaúnica molécula
motora con precisión
nanométrica y la
fuerza de empuje.
Estos estudios demostraron que la
miosina se mueve A PASOS
DISCRETOS de unos 3-5 pico
Newton de fuerza (suficiente para
desplazarse por el citosol).

- Se interpretó que de
alguna manera el ATP
provoca un cambio
conformacional en UNA
SOLA cabeza de miosina
(“power stroke”) que empuja
el filamento de actina 11nm
ydesplaza las bolas de
látex.

Stryer 5ed

Ciclo del movimiento producido por la miosina
II a lo largo de microfilamentos de actina
La miosina
unida a ADP es
muy afín por
actina.

Unida a ATP la miosina
se disocia….

y se reorienta.

Entrada de ATP
Liberación del fosfato=paso adelante (“power stroke”)

Al liberarse el Pi, la
cabeza se reorienta y se fija
empujando elfilamento

y se une de nuevo al
microfilamento PERO en
un lugar más adelantado

•!Los dímeros de
miosina II se
enroscan unos con
otros (“coiledcoil”) formando
oligómeros con
una zona central
“desnuda” y dos
extremos
“decorados”
donde se sitúan
las cabezas.
•!Estas
estructuras se
conocen como
“filamentos
gruesos” en el
músculo

15nm
coiled-coil

La
hidrólisis del
ATP…….hace que la cabeza
de miosina recupere la
afinidad por actina,

Mecanismo de acción de
la miosina muscular.

Video © Alberts 5ed 16_6: EL BRAZO-PALANCA ALMACENA LA ENERGÍA DE LA
HIDRÓLISIS DEL ATP Y LA LIBERA EN FORMA DE CAMBIO CONFORMACIONAL
(“POWER STROKE”) QUE DESPLAZA EL MICROFILAMENTO.

El filamento NO regresa a su posición original porque hay muchas cabezas de miosina en
cadamolécula “caminando” sobre la actina (…como un cienpiés): siempre hay alguna
cabeza unida al !filamento que impide su retroceso.

Estructura anatómica del músculo
y sus células (“fibras” musculares)

ø= 1 !M

ø=50 !M
~2!M. Se contrae hasta un 70%.

Estructura y movimiento de
microfilamentos sobre
películas de miosina in vitro

Video © Alberts 16_8/ y © Lodish 4ed 18-04

VIDEO:Lehninger 3ed

Los filamentos “finos” de las células
(“fibras”) musculares se componen de
ACTINA, tropomiosina y del
complejo de proteínas llamado
“troponina” que le dan a la actomiosina la capacidad de ser regulada
por Ca2+

La tropomiosina (cable
verde) oculta el dominio
de unión a miosina en la
actina (morado) , y el
complejo troponina
(naranja) puede desplazar
esta tropomiosina...