proteinas

Páginas: 3 (620 palabras) Publicado: 21 de marzo de 2013
Colágeno: Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos. La composición de aminoácidos del colágeno es bastanteparticular. La glicina representa, en moles, proximadamente 1/3 de los aminoácidos presentes. También contienen cantidades muy elevadas de prolina, y de hidroxiprolina (hasta el 10%), y es una de las pocasproteínas que contiene hidroxilisina. La presencia de hidroxiprolina suele utilizarse como criterio analítico para evaluar la cantidad de colágeno (tejido conectivo) presente en productos cárnicospicados. 
Fibrinógeno: Es una proteína soluble del plasma sanguíneo precursor de la fibrina, su longitud es de 46 nm, su peso 340 kDa. Es responsable de la formación de los coágulos de sangre. Cuando seproduce una herida se desencadena la transformación del fibrinógeno enfibrina gracias a la actividad de la trombina.
insulina: es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos,1 producida ysecretada por las células beta de losislotes de Langerhans del páncreas. La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los carbohidratos. Sudéficit provoca la diabetes mellitus y su exceso provoca hiperinsulinismo con hiperglucemia.
Pepsina: Es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago;las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Es producida por las células principales de las glándulas gástricas, quien por efecto del pH ácido se hidroliza y adquieresu capacidad enzimática. Cuenta con 44 aminoácidos adicionales, que se disocian fuera de la célula que la secreta, para evitar la digestión de las proteínas celulares.
Rodopsina: Es una proteínatransmembranal que se encuentra en los discos de los bastones de la retina. Consta de una parte proteica, opsina, y una no proteica que es un derivado de la vitamina A que es el 11-cis-retinal. Es...
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