Proteinas
Los aminoácidos pueden clasificarse en:
• Neutros oapolares: Son 8 los aminoácidos que se clasifican como poseedores de cadenas laterales no polares. La alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina y el triptófano.
• Polares sin carga: Siete son los α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina, serina, treonina, asparragina, glutamina, tirosina, cisteína.
• Polares con carga negativa (gruporadical ácido o aniónico): Existen dos α-aminoácidos cuyo resto polar posee carga negativa a pH fisiológico, debida a la presencia de un grupo carboxilo (-COOH) , el ácido glutámico y el ácido aspártico.
• Polares con carga positiva (grupo radical básico o catiónico): Tres son los α-aminoácidos que poseen restos -R cargados positivamente a pH fisiológico. La lisina, histidina y arginina.
Encasi todos los procesos que ocurren en las células están presentes las proteínas, que provienen del griego protos, que significa primero o más importante.
Existen miles de proteínas diferentes, cada una con función específica a cualquier nivel que nos refiramos, una determinada estructura permite una función determinada y las proteínas son un ejemplo conspicuo; por ello se vuelve importante eimprescindible el estudio de la estructura de las proteínas, lo que permitirá comprender su diversidad funcional, la relación estructura-función y sus propiedades más relevantes.
En este contexto, dada su importancia biológica y biomédica, no podemos dejar de hacer referencia a los péptidos.
Péptidos y Proteínas:
Los péptidos y las proteínas son polímeros (del griego poli: muchos, meros: parte)de aminoácidos unidos por enlace peptídico. Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se le denomina residuo pues ha perdido un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo, o uno de los 2 si ocupan los extremos de la cadena.
Se denominan oligopéptidos cuando contienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos; polipéptidos cuando su peso molecular esmenor que 5000, y proteínas cuando su peso molecular es mayor que 5000.
En el caso de los oligopéptidos se puede especificar el número exacto de residuos de aminoácidos que contiene, anteponiendo el prefijo: di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-, o hepta, a la palabra péptido. El dipéptido contiene 2 residuos de aminoácidos, el triipéptido 3 y así sucesivamente.
Proteínas:
Las proteínas son grandespolímeros, cuyo peso molecular abarca el rango entre 5 mil y millones, que adoptan variadas estructuras en el espacio que posibilitan sus funciones.
Unidad Estructural: Aminoácido NH2 — C — COOH (16% de N2)
Clasificación de las Proteínas:
Debido a la diversidad estructural y funcional de las proteínas y a las propiedades fisico-químicas que presentan, existen diversos criterios paraclasificarlas.
➢ Por su forma:
Pueden clasificarse en globulares y fibrosas.
• Globulares: son proteínas cuya estructura tridimensional es esferoidal. La razón de sus ejes axiales es menor que 10 y generalmente no exceden de 3 a 4. Son proteínas globulares la mioglobina, la hemoglobina, las proteínas plasmáticas, las enzimas y las histonas.
• Fibrosas: son proteínas cuya estructuratridimensional es alargada, se conoce que la razón entre sus ejes axiales es mayor que 10.
➢ Por su solubilidad:
Pueden clasificarse en insolubles, solubles y poco solubles.
• Insolubles: presentan una estructura muy "empaquetada", que les permite formar los diferentes tipos de fibras, aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas; también incluye las proteínas globulares, que forman parte de...
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