Proteinas

TEMA 2.
ESTRUCTURA Y
FUNCIÓN DE PROTEÍNAS

CONTENIDOS
2.1. Aminoácidos:
 Estructura.
 Propiedades iónicas.
 Aminoácidos no estándar.

2.2. Péptidos. Determinación de la estructura primaria de proteínas:
 Enlace peptídico.
 Nomenclatura de los péptidos.
 Características de los péptidos.
 Determinación de la estructura primaria de proteínas.
 Otros métodos para secuenciarproteínas.
 Péptidos de interés biológico.

CONTENIDOS (cont.)
2.3. Estructura y función de las proteínas:
 Clasificación de las proteínas.
 Elementos de estructura secundaria: Diagramas de Ramachandran.
Hélice . Lámina plegada . Giros .
 Motivos o estructuras supersecundarias.
 Estructura terciaria.
 Desnaturalización y renaturalización.
 Estructura cuaternaria.
 Proteínasfibrosas: -queratinas. Fibroína de la seda. Colágeno.

2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA:
• 20 -aminoácidos = 20 aminoácidos estándar

• Aminoácidos no estándar

Prolina ( -iminoácido)
Estructura general de un aminoácido

2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA (cont.):
DEBES SABER:
- ¿Cuáles son los aminoácidos estándar?
- ¿Cuáles son sus estructuras?
- ¿Cuáles son sus códigos de tres letras?
-¿Cómo se clasifican?
- ¿Qué características significativas poseen dentro de cada grupo?

2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA (cont.):

• En el medio prácticamente neutro de las células, con pH
zwitteriónica. Buena solubilidad en agua.

Forma zwitteriónica

7,4, forma

2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA (cont.):
• Formación de puentes disulfuro, enlace covalente entre dos grupos tiol
de cisteínas.2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA (cont.):

• Carbono asimétrico. Actividad óptica.
• Estereoisómeros: moléculas que sólo se diferencian en la disposición
espacial.
• Enantiómeros: Estereoisómeros que son imágenes especulares uno

del otro. Formas L y D.

2.1. AMINOÁCIDOS.
ESTRUCTURA (cont.):

• Se tomó como compuesto de referencia el azúcar más sencillo:

• Las proteínas constanexclusivamente de L-aminoácidos.

2.1. AMINOÁCIDOS.
PROPIEDADES IÓNICAS:
• Los aminoácidos pueden actuar a la vez como ácidos y como bases en
disolución acuosa. Son anfóteros o anfolitos.

2.1. AMINOÁCIDOS.
PROPIEDADES IÓNICAS (cont.):

• Punto isoeléctrico (pI) = pH al cual la
carga neta del aminoácido es cero.
• Aminoácidos sin grupos ionizables:
pI = ½ (pK1 + pK2)

Curva detitulación de la glicina.

2.1. AMINOÁCIDOS.
PROPIEDADES IÓNICAS (cont.):

• Aminoácidos con grupos ionizables:

Aminoácidos ácidos:
pI = ½ (pK1 + pKR)

2.1. AMINOÁCIDOS.
PROPIEDADES IÓNICAS (cont.):
• Aminoácidos con grupos
ionizables:

Aminoácidos básicos:
pI = ½ (pKR + pK2)

2.1. AMINOÁCIDOS.
PROPIEDADES IÓNICAS
(cont.):

† Una escala que combina la hidrofobicidad y lahidrofilicidad de los grupos R. Los valores reflejan la
energía libre ( G) de transferencia de la cadena
lateral del aminoácido desde un disolvente
hidrofóbico a agua. Esta transferencia es favorable
( G0, valor positivo en el índice) para aminoácidos
con cadena lateral apolar o más hidrofóbica.

‡ Presencia media en más de 1150 proteínas.

2.1. AMINOÁCIDOS.
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR:
•Aminoácidos modificados que se encuentran en las proteínas:

2.1. AMINOÁCIDOS.
AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR (cont.):
• Aminoácidos con funciones biológicas importantes, no presentes en las
proteínas:

Dopamina:
Neurotransmisor

Histamina:
Mediador de reacciones
alérgicas

Tiroxina:
Hormona tiroidea

GABA (ác. -aminobutírico):
Neurotransmisor
Citrulina:
Intermediario del ciclo de laurea

L-ornitina:
Intermediario del ciclo de la urea

2.2. PÉPTIDOS. DETERMINACIÓN DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA
DE PROTEÍNAS.
ENLACE PEPTÍDICO:

• Enlace amida entre el grupo -carboxilo de un aminoácido y el grupo
-amino de otro aminoácido.
• Reacción de condensación con eliminación de una molécula de agua.

• Unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas.

2.2....