Proteinas

Páginas: 14 (3304 palabras) Publicado: 29 de marzo de 2012
PROTEINAS
*Composición:  Son biomoléculas o principios inmediatos compuestos básicamente por C2, H2, O2, N2, .Además pueden contener S, P, Fe, Cu, Mg. Son polímeros de aminoácidos.
*Funciones:  Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por susfunciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).  Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
* Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),
* Inmunológica (anticuerpos),
* Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
* Contráctil(actina y miosina).
* Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),
* Transducción de señales (Ej: rodopsina)
* Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

*Estructura: Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. Conformaciones o niveles estructurales de ladisposición tridimensional:
* Estructura primaria:  es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención,(coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupoamino-terminal hasta el carboxi-terminal.
Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales(radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena. 1-Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. 2-Hojaplegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta. 3-Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un bruscogiro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido. 4-Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida. 5-Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo unionesmediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes dehidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
* Nivel de dominio. se define como una unidad compacta, de características globulares, que suele comprender entre 30-150 aminoácidos y se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es una...
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