Proteinas

Proteínas
 Características generales
Son las macromoléculas más abundantes en las células. Constituyen hasta el 50% del peso. Forman moléculas específicas en cada especie, incluso entre individuos. Además, son las que mayor número de funciones realizan.
La actividad biológica de las proteínas depende de su estructura espacial, de tal forma que si esta se altera, la proteína deja de serfuncional. Están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y, en menor proporción, azufre, fósforo; menos todavía: yodo, hierro, calcio, magnesio... Son polímeros lineales de ð aminoácidos.
Por enlace peptídico (liberando agua) se forman péptidos:
Oligopéptidos: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptidos: de 12 a 60 aminoácidos.
Proteínas: más de 60 aminoácidos.
- ClasificaciónHoloproteínas proteínas globulares
Proteínas filamentosas
Heteroproteínas cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Los aminoácidos son las unidades básicas de las cadenas polipeptídicas. Se liberan por hidrólisis de estas. Están formadas por un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2), unidos a un carbono central denominado ð, que a su vez está unido a un átomo de hidrógeno y auna cadena lateral denominada R. Esta es la que varía en los distintos aminoácidos.
- Clasificación según cadena lateral
* Alifáticos
La cadena lateral es lineal o abierta. Pueden tener grupos amino o carboxilo. Pueden ser neutros (nº de grupos amino = nº de grupos carboxilo), ácidos (nº de grupos amino < nº de grupos carboxilo) o básicos (nº de grupos amino > nº de grupos carboxilo)* Aromáticos
La cadena lateral es hidrocarbonada cíclica.
Suelen ser neutros
* Heterociclos
Cadena cerrada también pero más compleja.
 Propiedades
- Carbonos asimétricos (actividad óptica)
Excepto la glicocola (CH2-NH2-COOH)
Desvían el plano de la luz polarizada. Si la desvía hacia la derecha, se llama dextrógira, y si lo hacen hacia la izquierda, levógira.
Esto hace que posean dosestereoisómeros. Por convenio, se denomina forma D cuando el grupo amino está a la derecha, y forma L cuando está a la izquierda. A esta última forma pertenecen los aminoácidos que forman proteínas.
- Carácter anfótero
Se comportan como ácido o base, dependiendo del medio. Actúan como base en medios ácidos, y como ácido en medios básicos.
Punto isoeléctrico: el punto para el que la carga netade un aminoácido es cero, ya que sus cargas positiva y negativa se equilibran.
 Péptidos
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno comparten electrones y se sitúan en el mismo plano, debido a la estabilización por resonancia del doble enlace. Esto proporciona al enlace gran rigidez a la torsión. La cadena se pliega por medio derotaciones en los enlaces establecidos en los carbonos ð contiguos al enlace.
En el enlace peptídico se juntan los grupos CO | OH con los H | HN, y se desprende una molécula de agua.
 Holoproteínas
La función de las proteínas está basada en su forma tridimensional. La cadena polipeptídica se pliega, haciéndola apta para su función. Existen distintos niveles de plegamiento, de menor a mayorcomplejidad, que dan lugar a distintas estructuras:
- Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. Se inicia por el extremo amino.
- Estructura secundaria
Es la disposición en el espacio de los aminoácidos de la estructura primaria (por tramos). En ella se dan interacciones por puentes de hidrógeno. Puede ser por ððhélice, donde se forman puentes de hidrógeno entrelos grupos NH y el grupo CO de enlaces peptídicos diferentes. Un NH es de un aminoácido y el CO es del cuarto aminoácido. Así pues, hay cuatro aminoácidos por vuelta.
* Hélice de colágeno
Formada por tres hélices enrolladas sobre sí mismas (superhélice). Puentes de hidrógeno intercatenarios.
* ð o lámina plegada
En ella las cadenas polipeptídicas se sitúan unas al lado de otras, en el...