proteinas

1.- Estructura de los Aminoácidos:
Los Aminoácidos son compuestos orgánicos formados por carbono alfa (C Alfa), unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R’)

Estructura química de los aminoácidos:

Las estructuras de los aminoácidos son ópticamente activas. Entre ellos se distinguen:
1.- Aminoácidos levorrotatorio,levógiros ó L
2.- Aminoácidos Dextrorrotatorios, dextrógiros ó D

2.- Aminoácidos como Iones Dipolares:
Las moléculas que poseen grupos con carga de polaridad opuesta se conocen como iones dipolares ó zwitteriones (en alemán, zwitter significa híbrido).
El carácter dipolar de los aminoácidos se estableció mediante varis métodos, entre ellos, las mediciones espectroscópicas y losdeterminaciones de su estructura por medio de cristalografía de rayos x.
La mayoría de los aminoácidos poseen un punto de fusión cercano a 300 °C, mientras que los derivados no iónicos suelen fundirse alrededor de 100 °C.
Además, los aminoácidos, como cualquier otro compuesto iónico, son más solubles en solventes polares que en los no polares; de hecho, la mayoría de los aminoácidos es muysoluble en agua, pero en gran parte, insoluble en la mayor parte de los solventes orgánicos.

3.- Punto isoeléctrico de los aminoácidos:
El punto isoeléctrico es el PH en el cual el número de cargas positivas se iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. En el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero.
El punto isoeléctrico tambiéndepende de R y es específico para cada aminoácido.
Todos los aminoácidos poseen una forma zwitterionica, sin embargo, en el caso de los aminoácidos con un grupo R ionizable, el establecimiento de la forma zwitterionica se verá influenciado por las características de cada grupo R en particular
El punto isoeléctrico es el promedio de los dos valores de las constantes de disociación acida queincluyen el zwitterion neutro.


4.- Configuración de los aminoácidos naturales:
Los aminoácidos naturales son aquellos que forman la mayoría de las proteínas. Estos aminoácidos son: alifáticos, aromáticos, alcoholes, con contenido de azufre, ácidos, bases, aminas y un inminoácidos. Son 20 en total.
Los aminoácidos naturales son de tipo alfa, ya que los grupos amino y carboxilo se unenal mismo carbono y el carbono alfa esa unido a un hidrogeno y a través de su cuarta valencia a un cuarto grupo que es variable y se le representa de forma simplificada por la letra R.
Al ser los cuatro sustituyentes del carbono alfa distintos y adoptar una disposición tetraédrica en torno a él, los alfa- aminoácidos presentan isomería óptica, dependiendo de la disposición espacia de loscuatro sustituyentes, los aminoácidos pueden ser D ó L, esta denominación histórica deriva del parecido que presentan, respectivamente, con las formulas tridimensionales del D y del L gliceraldehído.


5.- Preparación de los aminoácidos:
a) Los aminoácidos se pueden obtener por halogenación de ácidos carboxílicos, seguida de sustitución nucleófila con amoniaco. La halogenación de la posición a delácido carboxílico se realiza con la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky.



La Glicina [3] puede prepararse a partir de ácido etanoico [1].  En la primera etapa el ácido etanoico [1] reacciona con Bromo catalizado con fósforo para formar el ácido halogenado en su posición a [2].  La reacción de [2] con dos equivalentes de amoniaco produce mediante SN2 la Glicina [3] más bromuro de amonio.

b)La síntesis de Gabriel: esta síntesis hace reaccionar la sal de la ftalimida con el éster malónico halogenado; en etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido.

c) La síntesis Malónica: se hace reaccionar el amidato de la etanamida con el éster malónico halogenado obteniéndose el compuesto que se alquila e hidroliza dando un diácido que descarboxila para...