Proteinas

Química Biológica

Proteínas I
Aminoácidos, péptidos y proteínas

Dra. Ana Sotelo

Funciones de las proteínas

 Proteínas estructurales: colágeno, queratina, elastina  Proteínas transportadoras: hemoglobina, citocromos  Proteínas de almacenamiento: ovoalbúmina, caseína  Proteínas motoras: actina, miosina  Enzimas  Hormonas  Proteínas protectoras: Anticuerpos; cascada decoagulación  Señalización intracelular: receptores, enzimas

Repaso

Estructura general de los aminoácidos

Clasificación de los aminoácidos
 No polares, con grupos R alifáticos
 Polares, grupos R sin carga  Grupos R aromáticos  Grupos R cargados positivamente (aminoácidos básicos)  Grupos R cargados negativamente (aminoácidos ácidos)

Repaso

Aminoácidos no polares con grupo R alifático ¿la Gly tiene actividad óptica?

 ¿Qué características particulares tiene la Pro en su estructura?

Repaso

Propiedades de los aminoácidos aromáticos

Aminoácidos con grupo R aromático

 Los aminoácidos aromáticos

absorben luz UV

 Las proteínas tienen un máximo de absorbancia UV en 275-280 nm  La absortividad molar del Trp es 5 veces mayor que Tyr y 50 veces la de Phe Conociendo la absortividad molar de una proteína particular, se puede determinar su concentración por espectrofotometría: A = ε b c.

Repaso
1 2 3β 4 5 6

Aminoácidos con grupo R cargado con carga positiva con carga negativa

α

γ δ ε

 Aminoácidos básicos, cargados positivamente a pH neutro.
 Cuando se menciona “el grupo ε amino de la Lys”, ¿qué significa? ¿Por qué no está cargadala His?

Repaso

Aminoácidos polares con grupo R sin carga

Unión de dos residuos de cisteína: formación del puente disulfuro
cisteína

cisteína

cistina

 ¿Cuáles son los grupos polares de estos aminoácidos?
 ¿Qué tipo de enlace se forma por oxidación de dos moléculas de Cys?

Repaso

 Los aminoácidos se identifican por un código de tres
letras o uno de una sola letra

los aminoácidos habituales son 20  8 de ellos son esenciales para los humanos

Aminoácidos poco frecuentes

protrombina protrombina protrombina

colágeno colágeno colágeno

elastina elastina elastina

miosina miosina miosina
de la proteína. La modificación más frecuente es la fosforilación (Tyr, Ser, Thr).

 Algunos residuos se pueden modificar transitoriamente para alterar lafunción

Propiedades de los aminoácidos Los aminoácidos son anfolitos
Curva de titulación de la glicina

pI=(pK1+pK2)/2

Propiedades de los aminoácidos Los aminoácidos son anfolitos
Curva de titulación del glutamato Curva de titulación de la histidina

pI 7.6

pI 3.2

Propiedades de los aminoácidos Grupos ionizables de los aminoácidos

~2

9- 10

Propiedades de los aminoácidos~2

9- 10

Repaso

Formación del enlace peptídico

Repaso

Péptidos

esqueleto peptídico

secuencia lineal

Ejercicio

Titulación de péptidos

Indique la carga neta de la molécula a pH 3. Estime el pI del péptido

Niveles de organización de las proteínas

Estructura primaria:
estructura covalente de proteínas
de aminoácidos (estructura primaria)

 Cadaproteína tiene una secuencia única
 Si se altera la secuencia de aminoácidos la función de la proteína puede cambiar

única que le confiere una función única

 Cada proteína tiene una estructura 3D
 La estructura terciaria de la proteína está
condicionada por la secuencia de la misma

Conocer la estructura primaria
secuencia de ADN SECUENCIACIÓN DE PROTEÍNAS
insulina

Homología desecuencia
Secuencia de aminoácidos del citocromo c

Amarillo: aa idénticos; azul: sustituciones conservativas; sin colorear: sustituciones no conservativas

 proteínas homólogas: presentan similitud en secuencia de aa y estructura 3D comparten características estructurales y funcionales  son miembros de una familia de proteínas

Clases de proteínas homólogas

Ortólogas: son dos proteínas...