proteínas

PROTEÍNAS

1. Introducción (NPN)
2. Estructura de las proteínas
3. Transformación por calor y otras causas
4. Propiedades funcionales I
5. Propiedades funcionales II
6. Propiedades y usos de algunas proteínas

INTRODUCCIÓN

• 50% peso seco celular
• C (50-55%), O(20-23%), N(12-19%), H (6-7%) S (0,2-0,3%) P Fe Cu Zn... (grupos prostéticos)
• polímeros de L-aa (21 aa), enlace amida
•PM: 5000 - 106 Da
• Cadenas lineales, no ramificadas
• Funcionalidad (ingredientes)

Funciones de proteínas en alimentos:
• nutritiva:
- suministro de N aminoacídico
- síntesis de compuestos nitrogenados
- energía (17 kJ/g)
• tecnológicas: textura, estabilidad…

Proteínas alimentarias:
• Agradable al gusto
• Fácilmente digestibles
• Notóxicas
• Nutricionalmente adecuadas (composición aa)
• Con funcionalidad útil
• Disponibles en abundancia
• Producción sostenible desde el punto de vista de la agricultura

Los alimentos más proteicos son la leche y productos lácteos, así como carne, pescado y aves.

Estimación del contenido en proteína de los alimentos
N * F (6,25)
N: Determinación de nitrógeno Kjledahl (digestión delalimento y se valora el nitrógeno en forma de amoniaco)
Valor de F en distintos alimentos



El % de proteína de los alimentos expresado a partir del nitrógeno, no sólo determina el nitrógeno que forma parte de la proteína, sino que determina también el nitrógeno no proteico (NPN).

Nitrógeno no proteico (NPN) en alimentos

Componentes:
• Aa y péptidos
• OTMA
• Amoniaco
• Nitratos/Nitritos• Urea
• Ácidos
• Aminas
Importancia:
• Modifican, contribuyen e influyen en las características organolépticas
• Vida útil (crecimiento de microorganismos) compuestos de bajo peso molecular que las bacterias pueden metabolizar rápidamente
• Seguridad alimentaria
• Parámetros de calidad (origen de proteínas, bases nitrogenadas del pescado…)
• Algunos componentes tienen función biológicaimportante, aparte de ser fuente de nitrógeno

Aminoácidos
Cuando se encuentran en forma libre contribuyen al sabor de alimentos y son originarios de sustancias aromáticas y sápidas.
Importantes en alimentos fermentados (quesos, embutidos)

Aa hidrofóbicos
Tienen sabor amargo cuando son de la serie L, sin embargo son dulces cuando son de la serie D.
Destacan de este grupo la Leucina,Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina y Triptófano; siendo estos dos últimos más amargos que la cafeína.
El sabor amargo puede producir problemas para las dietas químicamente definidas.


Alanina y Glicina son aminoácidos dulces. Gly es más dulce que la sacarosa, es el compuesto responsable del sabor dulzón del calamar y algunos mariscos. Se utiliza en combinación con otros edulcorantes más amargos.Aa ácidos
Son el Aspártico y el Glutámico. El ácido glutámico en forma de sal sódica (glutamato monosódico) es responsable del 5º sabor (umami).
Tomate, queso, champiñón…sabores producidos por el ácido glutámico.

Aa derivados
• Cistina (Cys + Cys) con puente disulfuro
• Desmosina e isodesmosina: forman interacciones entre residuos de lisina. Implicados en la elasticidad de la piel en ladermis.
• Hidroxiprolina e hidroxilisina: tienen un grupo –OH de más respecto a los originales. De estos el más importante es la hidroxiprolina, ya que se encuentra en alta proporción en el colágeno, lo que permite conocer la cantidad de tejido conjuntivo de las proteínas animales.
• Carnosina (vacuno)
• Anserina (pollo)
Ambos son derivados de la β-alanina (ácido aspártico), aa que constituyeun índice de consumo de proteína animal, y se excreta por orina.
• Taurina: esencial para el crecimiento de los niños, abundante en mejillones, sobre todo en el líquido de cocción)
• Carnitina

Además encontramos muchos aa azufrados en productos vegetales, responsables del sabor/olor del ajo, cebolla, puerro…
En el té encontramos la L-teanina (derivado del ácido glutámico)

Péptidos
No...