Que son las proteinas

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1) ¿Qué son las Proteinas?
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
2) Menciona los diferentes tipos de atomos que conforman las proteínas
Las proteínas están formadas aproximadamente por un 51 a 55% de carbono, un 7% de hidrógeno, un 20 a 23% de oxigeno, un 15.5 a 18.7% de nitrógeno, un 0.3 a un 2% de azufre y, en algunos casos, también por pequeñascantidades de fósforo y hierro.
3) ¿Que son los Aminoácidos? ¿Qué grupos químicos los conforman?
Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica que constituyen la proteína, con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido).
4) Escribe la representación Típica de un Aminoácido
NO CAXO, HACELA TU MENEZOIDEX TEX TEX

5) Menciona los 20 aminoacidos esencialesclasificándolos en sus 5 clases según las características del grupo R
Tipos de aminoácidos.
Hay varios tipos de aminoácidos, según la naturaleza de su cadena lateral R.
Aminoácidos no polares. Código de tres letras. Código de una letra. Cadena lateral. Observaciones.
Alanina. Ala A -CH3 Puede encontrarse tanto en el interior como en el exterior de las proteínas, dado su pequeño tamaño. Es prácticamenteinerte y es el aminoácido más abundante.
Valina. Val V
Suelen encontrarse en el interior de las proteínas porque son más grandes que la alanina. Son inertes pero juegan un papel importante en el plegamiento porque generan interacciones hidrofóbicas.
Leucina. Leu L

Isoleucina. Ile I
Igual que los anteriores, y además la sustitución asimétrica en C3 da estereoisómeros.
Metionina. MetM -CH2-CH2-S-CH3 Es el primero en el ARNm. El azufre puede reaccionar con metales y formar enlaces de coordinación, aunque es bastante inactivo.
Prolina. Pro P
Es un iminoácido. Su estructura rígida interfiere mucho en el plegamiento de las proteínas y obliga a la formación de los codos ð. No es reactivo.
Fenilalanina. Phe F
Sus anillos aromáticos son extremadamente apolares y estánsepultados en el interior de las proteínas. Dado su tamaño, sobre todo el triptófano, se usan como espaciadores en la estructura proteica.
Triptófano. Trp W

Aminoácidos polares. Código de tres letras. Código de una letra. Cadena lateral. Observaciones.
Glicina. Gly G -H Es el único que no tiene estereoisómeros. Está muy conservado y se puede encontrar en cualquier sitio porque permite todaslas conformaciones normales y algunas muy raras. Aunque la cadena es apolar, la molécula entera sí es polar, por lo que se incluye aquí.
Serina. Ser S -CH2OH Puede formar enlaces de hidrógeno y su fosforilación regula la actividad enzimática. El grupo hidroxilo es muy reactivo en ciertos centros activos, pero normalmente se encara al agua para permitir la solubilidad de la proteína.
Treonina. ThrT -CHOH-CH3 Como la anterior pero no tan reactivo y más hacia el interior. Tiene estereoisómeros adicionales en C3.
Asparagina o asparragina. Asn N -CH2-CO-NH2 Aminas derivadas de aminoácidos ácidos. También forman enlaces de hidrógeno y aumentan la solubilidad.
Glutamina. Gln Q CH2-CH2-CO-NH2
Tirosina. Tyr Y
Débilmente ácido como el fenol (pKR = 10,46). Se encuentra en centros activos.Cisteína. Cys C -CH2-SH Es el aminoácido más reactivo. Forma los puentes disulfuro para estabilizar la estructura de la proteína, dando un aminoácido doble llamado cistina. Puede ser ácido (pKR = 8,37).
Aminoácidos cargados. Código de tres letras. Código de una letra. Cadena lateral. Observaciones.
Todos se encuentran siempre hacia el exterior de las proteínas, porque su carga les impide estaren otro sitio a no ser que se baje la constante dieléctrica del medio, como en los centros activos (1 Introducción).
Lisina. Lys K -CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3 Forma las bases de Schiff (recordar el retinol en 3 Lípidos). El pKR es 10,54.
Arginina. Arg R
La forma desprotonada es una base bastante fuerte (pKR = 12,48). La forma protonada se estabiliza por resonancia como se ve a la izquierda....
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