Quimica

Tema 6. ENZIMAS. Clasificación. Principios de la catálisis
enzimática. Energía de activación. Velocidad de reacción y
equilibrio de reacción. Cinética enzimática: ecuación de MichaelisMenten. Ecuación de los dobles recíprocos. Inhibición enzimática.
Tipos de inhibición. Mecanismos de regulación de la actividad
enzimática: alosterismo, modificación covalente, proenzimas.
IsoenzimasBIOQUÍMICA-1º de Medicina
Dpto. Biología Molecular
Jesús Navas

ENZIMAS
• Catalizadores de las reacciones biológicas.
• La mayoría son proteínas aunque hay moléculas de RNA
con actividad catalítica (ribozimas)
• Gran poder catalítico
• Alto grado de especificidad
• Actúan en soluciones acuosas a 37ºC y pH neutro
• Su actividad puede regularse
• El 25% de los genes humanos codifican enzimas quecatalizan reacciones metabólicas.
TEMA 6

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( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

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TEMA 6

IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
• Cada paso de una vía metabólica está catalizado por un
enzima.
• La medida de la actividad enzimática en fluidos
biológicos o tejidos es importante para el diagnóstico de
muchas enfermedades.
•Muchas fármacos son inhibidores de la actividad
enzimática
• Importancia en la industria de alimentación y agricultura.
TEMA 6

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TEMA 6

ENZIMAS: RESEÑA HISTORICA
•
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TEMA 6

Primera descripción (finales del siglo XVIII)
1850. Estudios de Pasteur
1897. Buchner
1926. Summer cristaliza la ureasa
Segunda mitad del siglo XX: se purifican y
caracterizan millares deenzimas, lo que ha
permitido conocer su mecanismo de acción.
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Enzimas. Definiciones:
- Cofactor: necesario para la actividad enzimática. Pueden ser iones
metálicos o una molécula orgánica, denominada coenzima. Si el
cofactor está unido fuertemente al enzima se denomina grupo
prostético.
- Apoenzima: parte proteica del enzima (no activa)
- Holoenzima: apoenzima + cofactorNomenclatura de los enzimas:
SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA
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TEMA 6

Un tercio de los enzimas requieren algún ión metálico para catalizar

( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)33
TEMA 6

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TEMA 6

Muchas vitaminas son cofactores o precursores
de cofactores de enzimas

( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
TEMA 6

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CLASES DE ENZIMAS

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TEMA 6

Los enzimas aceleran las reacciones
disminuyendo la energía de activación

E + S = ES = E + P
( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
TEMA 6

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Los enzimas son estereoespecíficas porque forman
varias interacciones entreaminoácidos del centro
activo y los distintos grupos del sustrato

TEMA 6

(“Bioquímica”, Mathews and van Holde
McGraw-Hill, 1998)
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El centro activo de los enzimas es complementario al estado
de transición de la reacción catalizada

Progreso de la reacción
TEMA 6

( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

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Encajeinducido

Cambio conformacional inducido por glucosa en la hexoquinasa
(Hexoquinasa = ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1 )

D-Glucosa
TEMA 6

TEMA 6

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( ”Lehninger Principles of Biochemistry” 3th.ed.
Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)

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Velocidad inicial

La Vmax se alcanza cuando todos los centros
activos están ocupados con sustrato

1/2 Vmax

Vmax(S)

=Vo

Km + (S)
Km

Concentración de sustrato [S]
("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham,
17
C.M. Saunders College Publishing. 1999.)

TEMA 6

Relación entre Vo y [E]
Vo

[E]
TEMA 6

La velocidad inicial es función lineal de la concentración de
enzima siempre que la concentración de sustrato sea alta

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Ecuación de Michaelis-Menten
Vo =

Vmax (S)
Km...