quimica

 Reporte de laboratorio de Bioquímica Nutricional. Práctica No. 7
Instituto Tecnológico de Sonora

RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS

Rodolfo Ceballos Ramos
Antonio_8_68@hotmail.com



Introducción. Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo. Su función es transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así lasdefensas de nuestro organismo; por lo tanto la ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es imprescindible para una dieta sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial importancia en la nutrición deportiva. Cabe señalar que la importancia de esta nutriente es tal que la práctica totalidad de las funciones biológicas que son desempeñadas encualquier organismo vivo son realizadas por las proteínas. (2) Algo muy importante que contiene una molécula de proteína se llama aminoácido que son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Algunos tipos de aminoácidos que están presentes en está practica son la arginina, cisteína, tirosina, triptófano. Todas las funciones de los aminoácidos son esenciales para nuestro desarrolloen el caso de la arginina que lleva la función producir de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico.
(1) El objetivo de la práctica es encontrar los aminoácidos mediante reacciones químicas y las características del grupo amino libre, carboxilo libre por lo tanto es notoria suidentificación ya que estás reacciones son especificas para estos aminoácidos.

Metodología. La primera parte de la reacción es la xantoproteica, lo primero que hay que hacer es poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de Albumina, tirosina, triptofano, fenilalanina, cisteina, arginina, agua peptonada y pepsina, después se va a Añadir 1 cc de HNO3 concentrado y se Calentara al baño maría a 100°C,para después ponerlo en agua fría y se añadirá gota a gota una disolución de sosa al 40%.
(1) La segunda reacción es la de Biuret, primero se tomara 8 tubos de ensayo y poner unos 3 cc. Albumina, tirosina, triptofano, fenilalanina, cisterna, arginina, agua peptonada y pepsina, después se añadira 2cc de solución de hidróxido sódico al 20%.
Y 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluidaal 1%. La tercera reacción es la de aminos azufrados para esta parte primero se va a poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc de Albumina, tirosina, triptofano, fenilalanina, cisteina, arginina, agua peptonada y pepsina y se añadirá 2 cc de solución de hidróxido sódico al 20%, para después añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5% y se pondrá a calentar el tubo hasta ebullición. Y porultimo la reacción de la Ninhidrina, primero se marcaran 8 tubos de ensayo con etiquetas de cada solución problema ( de todos los aminoácidos) y a cada tubo marcado, se colocara 1 ml de cada solución problema, se le adiciona a cada uno de los tubos 5 gotas de piridina (adicionar la piridina en la campana) y mide el PH con cada una de las soluciones, ya que debe de tener el PH neutro, en caso deajustar el PH realízalo con un ácido o una base, antes de adicionar la ninhidrina y al final en cada tubo que contiene la solución problema, adiciona 0.5 ml de ninhidrina y calienta en baño maría por 10 minutos.


Resultados y discusión. Los resultados son concretos y claros. (1) La primera parte de la reacción xantoproteica los tubos que viraron de transparente a color amarillo son fue elagua peptonada, pepsina y albumina porque se debe a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, y el único que viró de amarillo a naranja fue el triptófano esto quiere decir que este contiene aminoácidos portadores de grupos bencénicos. Los demás 4 tubos quedaron de igual que al principio transparentes, no tenían ningún anillo bencénico y ningún compuesto aromatico.
En la...