Quimica
Páginas: 7 (1694 palabras)
Publicado: 9 de diciembre de 2012
REACCIONES DE RECONOCIMIENTO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Las proteínas son compuestos orgánicos de elevado peso molecular. Ej.: insulina bovina PM= 5733, seroalbúmina humana PM=68500. Las composición elemental de la mayoría de las proteínas es muy parecida, los porcentajes 2aproximados son: C = 50 – 55; H = 6 – 8; O = 20 – 23; N = 15 - 18 y S = 0 - 4.
Las proteínas están constituidaspor un número variable de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos.
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos en que uno de sus hidrógenos ha sido reemplazado por un grupo amino, su fórmula general es:
R
NH2 – CH – COOH
Desde las proteínas se aíslan alrededor de 20 aminoácidos y todos corresponden aaminoácidos, que son aquellos en que el grupo amino reemplaza a un hidrógeno perteneciente al carbono , es decir, el carbono adyacente al grupo carboxilo.
Los aminoácidos naturales pueden clasificarse en subclases de acuerdo con la naturaleza química (alifática, aromática, heterocíclica) de sus grupos R. También hay otra clasificación que se basa en la polaridad del grupo R, en este caso losveinte aminoácidos que por lo común se obtienen de las proteínas se clasifican de la manera siguiente:
1. Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Este grupo contiene aminoácidos con residuos alifáticos: alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina. También, aminoácidos con residuos aromáticos: fenilalanina y triptófano que son hidrofóbicos. Además, en este grupo está laprolina, cuyo átomo de nitrógeno aparece en forma de amina secundaria en vez de la amina primaria usual.
2. Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga eléctrica.
La mayoría de estos aminoácidos contienen residuos R polares. Algunos de ellos poseen un grupo hidroxílico: serina, treonina y tirosina o bien grupos sulfhidrilo: cisteína. Se incluyen en este grupo a la glicina ya que,aún cuando carece de grupo R, presenta una naturaleza polar, esto se debe a que los grupos amino y carboxilos cargados constituyen una gran parte de la masa de la molécula. También se incluyen en esta división a los compuestos como: tirosina. (asparagina y glutamina).
3. Aminoácidos con grupos R cargados positivamente
Aquí se incluyen tres aminoácidos; lisina, que posee un segundo grupoamino en la posición de la cadena alifática; arginina, que tiene un grupo quanidinio cargado positivamente y la histina, que tiene la función imidazol, débilmente básica.
4. Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
En esta división se incluye a los dos aminoácidos dicarboxílicos: ácido aspártico y ácido glutámico.
Los aminoácidos pueden condensarse entre sí, uniéndose por elcarbono de su grupo carboxilo al nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido lo que se denomina enlace peptídico.
R1 R2 R1 R2
NH3+-CH-COO- + NH3+-CH-COO- NH3+-CH-CO-NH-CH-COO-
+H2O
Los péptidos se forman por uniones deaminoácidos a través de los enlaces peptídicos, según el número de aminoácidos que componen el péptido existen: dipéptidos, tripéptidos, etc.
Si un péptido posee menos de 10 aminoácidos se conoce como oligopéptido; los que exceden de este tamaño son polipéptidos. Una unidad de aminoácido en un péptido se denomina residuo Las cadenas peptídicas tienen dirección ya que sus extremos son diferentes aminoterminal y carboxilo terminal. Por convención, el inicio de cadena corresponde al extremo amino, de modo que la secuencia de aminoácidos se escribe comenzando con el residuo amino terminal. Así por ejemplo en el tripéptido: Ala – Gly – Trp (AGW), alanina es el residuo amino terminal y el triptófano es el residuo carboxilo terminal.
Las proteínas están constituidas por largas cadenas...
Las proteínas son compuestos orgánicos de elevado peso molecular. Ej.: insulina bovina PM= 5733, seroalbúmina humana PM=68500. Las composición elemental de la mayoría de las proteínas es muy parecida, los porcentajes 2aproximados son: C = 50 – 55; H = 6 – 8; O = 20 – 23; N = 15 - 18 y S = 0 - 4.
Las proteínas están constituidaspor un número variable de moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos.
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos en que uno de sus hidrógenos ha sido reemplazado por un grupo amino, su fórmula general es:
R
NH2 – CH – COOH
Desde las proteínas se aíslan alrededor de 20 aminoácidos y todos corresponden aaminoácidos, que son aquellos en que el grupo amino reemplaza a un hidrógeno perteneciente al carbono , es decir, el carbono adyacente al grupo carboxilo.
Los aminoácidos naturales pueden clasificarse en subclases de acuerdo con la naturaleza química (alifática, aromática, heterocíclica) de sus grupos R. También hay otra clasificación que se basa en la polaridad del grupo R, en este caso losveinte aminoácidos que por lo común se obtienen de las proteínas se clasifican de la manera siguiente:
1. Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos
Este grupo contiene aminoácidos con residuos alifáticos: alanina, valina, leucina, isoleucina y metionina. También, aminoácidos con residuos aromáticos: fenilalanina y triptófano que son hidrofóbicos. Además, en este grupo está laprolina, cuyo átomo de nitrógeno aparece en forma de amina secundaria en vez de la amina primaria usual.
2. Aminoácidos con grupos R polares pero sin carga eléctrica.
La mayoría de estos aminoácidos contienen residuos R polares. Algunos de ellos poseen un grupo hidroxílico: serina, treonina y tirosina o bien grupos sulfhidrilo: cisteína. Se incluyen en este grupo a la glicina ya que,aún cuando carece de grupo R, presenta una naturaleza polar, esto se debe a que los grupos amino y carboxilos cargados constituyen una gran parte de la masa de la molécula. También se incluyen en esta división a los compuestos como: tirosina. (asparagina y glutamina).
3. Aminoácidos con grupos R cargados positivamente
Aquí se incluyen tres aminoácidos; lisina, que posee un segundo grupoamino en la posición de la cadena alifática; arginina, que tiene un grupo quanidinio cargado positivamente y la histina, que tiene la función imidazol, débilmente básica.
4. Aminoácidos con grupos R cargados negativamente.
En esta división se incluye a los dos aminoácidos dicarboxílicos: ácido aspártico y ácido glutámico.
Los aminoácidos pueden condensarse entre sí, uniéndose por elcarbono de su grupo carboxilo al nitrógeno del grupo amino de otro aminoácido lo que se denomina enlace peptídico.
R1 R2 R1 R2
NH3+-CH-COO- + NH3+-CH-COO- NH3+-CH-CO-NH-CH-COO-
+H2O
Los péptidos se forman por uniones deaminoácidos a través de los enlaces peptídicos, según el número de aminoácidos que componen el péptido existen: dipéptidos, tripéptidos, etc.
Si un péptido posee menos de 10 aminoácidos se conoce como oligopéptido; los que exceden de este tamaño son polipéptidos. Una unidad de aminoácido en un péptido se denomina residuo Las cadenas peptídicas tienen dirección ya que sus extremos son diferentes aminoterminal y carboxilo terminal. Por convención, el inicio de cadena corresponde al extremo amino, de modo que la secuencia de aminoácidos se escribe comenzando con el residuo amino terminal. Así por ejemplo en el tripéptido: Ala – Gly – Trp (AGW), alanina es el residuo amino terminal y el triptófano es el residuo carboxilo terminal.
Las proteínas están constituidas por largas cadenas...
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