Regiones De Torax

INTRODUCCION

• Louis Pasteur: 1860

• William Kohne (1876)

• Eduard Buchner (1907)

Definición:

Gran eficiencia catalítica Elevada especificidad

BIOQUIMICA DE LAGUNA, ED. JOSE LAGUNA 6TA EDICION, MEXICO: EDITORIAL EL MANUAL MODERNO: UNAM, FACULTAD DE MEDICINA, 2009

• Las actividades determinadas por su estructura tridimensional (secuencia de aminoácidos).
• Predecir unanueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.
BIOQUIMICA , HICKS GOMEZ, JUAN JOSE 2DA EDICION, MEXICO: EDITORIAL MC GRAW HILL: MEXICO, DISTRITO FEDERAL, 2007

Cinética enzimática

• Cinética micheliana

• Cinética alostérica

Capacidad de ser regulables
• Alostéricas o regulables:

• Activacion alosterica(aumenta km) • Inhibicion alosterica (disminuye km) • Isostericas: no son reguladas por moléculas diferentes de su sustrato o productos de la reacción que catalizan.

CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS
• De acuerdo a su función:

OXIDO/REDUCCION
• AH2 +B • Ared + Box A + BH2 Aox + Bred

TRANSFERASAS
• A-B + C A + C-B

GLUCOQUINASA

HIDROLASAS

A-B + H2O

AH + B-OHLIASAS

• A-B

A+B
CO2 + acetona

ácido acetacético

ISOMERASAS
• A B

• Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.): • A + B + XTP A-B + XDP + Pi

LIGASAS

•

i

• Enzimas constitutivas: control fino y rápido del metabolismo
• Enzimas inducibles o adaptativas efectúan un ajuste tardío y mas exacto aún.Aumento de enzimas por cambio en la velocidad de degradación (aun no se puede apoyar con firmeza)

Factores que afectan actividad enzimática
• Físicos • Temperatura • PH y fuerza iónica
• • • •

Químicos Inhibición competitiva Inhibición a competitiva: Inhibición no competitiva

Importancia clínica de las enzimas
• Las enzimas en pequeñas cantidades en líquidos corporales, no puedencuantificarse, por lo que con frecuencia se mide su actividad

Producto O enzima

AUMENTO DE PERMEABILIDAD O DAÑO ESTRUCTURAL

Apoptosis Y necrosis vs RENOVACION NORMAL

Enzimas plasmáticas
• Especificas: No especificas

Enzimas salivales
• • • • Existencia de enzimas órgano específicas Alanina aminotransferasa Aspartato aminotransferasa Amilasa

Enzimas urinarias

ISOENZIMASEnzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Diferentes parámetros cinéticos (diferentes valores de km) propiedades de regulación diferentes.

Ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
Isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. Codificadas por geneshomólogos(algunos casos).

• Permitir un ajuste “fino” del metabolismo, en diferentes condiciones metabólicas y en diferentes órganos:

Isoenzimas empleadas en el método diagnostico
• Cardiaco: • Isoenzimas de CK-MB1 y CK-MB2 separadas de CK-MB por la utilización de electroforesis de alto voltaje. • Isoformas de deshidrogenasa láctica (LAD o LDH) por electroforesis o por inmunoprecipitaciónpara discriminar el origen de la enzima, se conocen 5 isoenzimas • LDH-1 CORAZON CORTEZA SUPRARRENAL Y ERITROCITOS • LDH-2, LDH-3, LDH-4 EN GLANDULAS ENDOCRINAS • , PULMONES GANGLIOS LINFATICOS Y PLAQUETAS • LDH-5 EN HIGADO Y MUSCULO
ISOENZIMA LDH EN LIQUIDO CEFALORRAQUIDEO: EL TEJIDO CEREBRAL CONTIENE LDH-1 Y LDH-2, LOS LINFOCITOS LDH-2 Y LDH-3 Y LOS NEUTROFILOS LDH-4 Y LDH5 confirmando elestudio isoenzimatico la presencia de neutrofilos y linfocitos en el liquido cefalorraquideo, corroborando la presencia de meningitis.

Isoenzima infarto cardiaco
• Para aumentar la especificidad de la muestra de CK que aumenta significativamente en un lapso de 3 a 6 horas después del infarto se recomienda medir la isoenzima de fracción miocárdica de creatininfosfocinasa.

Marcadores óseos
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