Reporte De Practica "La Temperatura Sobre La Actividad Y Velocidad Enzimática"

Páginas: 3 (531 palabras) Publicado: 26 de septiembre de 2012
Universidad Politécnica de Sinaloa

Ingeniería en Biotecnología

Bioquímica Microbiana

Reporte de práctica No. 1

“Efecto de la temperatura sobre la actividad y velocidad enzimática”Profra: Noemí García Magallanes

Alumno: Javier Antonio Mendoza Ríos
Gpo: 4-4

Mazatlán Sinaloa, 24 de Septiembre 2012
Introducción
En una reacción enzimática, la temperatura esmuy importante, ya que las temperaturas bajas inhiben el sitio activo. Las temperaturas altas a más de 37ªC desnaturalizan la parte proteica o Apoenzima. Al igual que sucede con la mayoría de lasreacciones químicas, las reacciones enzimáticas incrementan su velocidad con la temperatura. Las enzimas, al ser proteínas, se desnaturalizan por acción del calor y se inactivan a partir de cierto punto.La temperatura influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan muy rígidas y cuando se supera un valor considerable(mayor de 50) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza.
Objetivos
Determinar las condiciones de temperatura más adecuadas para una mejor actividad enzimáticaMetodología
1. Obtención de beta amilasa a partir de semillas
Prepare 20ml. de un macerado con 10g. de semillas de maíz de H2O a 50°C agregar 5 gotas de glicerina, dejar reposar 15 minutos yfiltrar para obtener el extracto.

-Machacar 10g de semillas en un mortero y agregar 20ml de H2O a 50°C, depositar en un vaso de precipitado.
-Agregar con pipeta pasteur 5 gotas de glicerina, dejarreposar.
-Filtrar en papel la mezcla para obtener el extracto.

2. Obtención de alfa amilasa a partir de saliva.
-Obtén 20 ml. de saliva

3. Registrar lo que ocurre a los 0, 10 y 20 minutos.Mezclar en papel parafilm 0,5ml. de enzima, 0,5 ml. de almidón y 3 gotas de lugol

Temperatura | Hielo 0°C | Temperatura ambiente 25°C | 80°C |
Enzima (amilasa) | 2ml | 2ml | 2ml |
Sustrato...
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