SEMINARIO DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

SEMINARIO
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
Katheryn Londoño Oquendo.
Sebastián Castillo Noriega.
Sara Zapata Rigol.
.
Carnes y productos cárnicos
Escuela de nutrición y dietética
Universidad de Antioquia

PROTEÍNAS

-

Regeneración y formación de
Tejidos
Síntesis de enzimas
Anticuerpos y hormonas

SOLUBILIDAD
Depende de los
aminoácidos que contenga

COMPOSICIÓN
- Homoproteínas (sólo aminoácidos)
-Conjugadas (Grupo prostético
FORMA
como las glucoproteínas)
- Globulares (doblamiento de
cadena)
- Fibrosas (Rigidez)

ESTRUCTURA

TIPOS DE ENLACES


Estos intervienen en la estabilización de la
estructura moléculas de la proteína.

DESNATURALIZACIÓN





Afecta composición tridimensional, el cambio
ocasiona pérdidas en estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria.
Interviene eninteracciones no covalentes y
puentes disulfuro.
No afecta estructura primaria = No implica
hidrólisis del enlace peptídico.

Cambios térmicos

Cambios químicos

Cambios mecánicos

ALIMENTOS Y
DESNATURALIZACIÓN
Térmica

Formación de hielo en la cual se
concentran solutos que rodean la
proteína.
Los cristales de hielo causa daño físico

Estabilidad de interacciones nocovalente

Contenido de humedad comofactor determinante: Una
proteína deshidratada es más resistente a tratamientos
térmicos

Desnaturalización controlada

Beneficios para el organismo ya que mejora su
digestibilidad.
Mejora propiedades sensoriales.

Desnaturalización descontrolada

Formación de algunas sustancias tóxicas y daños
en su valor nutricional
Los tratamientos severos
modifican la estructura primaria
de las proteínas.
•Hidrólisis
• Isomerización
• Destrucción de aminoácidos
• Formación de derivados
nuevos
• Formación de puentes
covalentes intra e
intermoleculares.

Principales efectos
nutricionales:
• Disminución de la
digestibilidad
• Desequilibrio cualitativo de
aminoácidos
• Formación de derivados
tóxicos o cancerígenos

RACEMIZACIÓN Y SUS EFECTOS




Ocurre principalmente en proteínas y es unatransformación, la cadena lateral facilita por
atracción electrónica la eliminación alcalina
del protón.
Como
resultado
se
pueden
producir
aminoácidos raros como ornitina y la
dehidroalanina.
Estos D- aminoácidos no son
reconocidos por las enzimas
digestivas lo que afecta el

valor nutricional

TOXICIDAD DE AMINOÁCIDOS


 

Las proteínas
digeridas
suministran
aminoácidos, pero
cuando hay exceso
setransaminan y
los restos
cetoácidos se
almacenan en
forma de grasas.



 

El exceso de grupos
amino procedentes de las
transaminaciones y los
nucleótidos procedentes
de los ácidos nucléicos
no se eliminan en forma
de úrea, sino en forma de
ácido úrico, que puede
cristalizar en las
articulaciones, en la piel
o en los riñones y
originar un trastorno muy
doloroso denominado
“gota”

Artículo:
EVALUACIÓN DELA AGREGACIÓN DE PROTEÍNAS EN LA
CARNE COCIDA

OBJETIVO
Caracterizar los agregados de las
proteínas durante la cocción, por medio
de información cuantitativa y cualitativa,
es decir, tamaño, número y forma de las
partículas.
La carne se calento en baño seco a 100°C por 10 -30
minutos y se tomaron mediciones. Después se enfriaron en
hielo por 10 minutos para llegar a los 4°C y analizar.
Laspérdidas por cocción fueron de 27% (10min) y 33% (30
min)

RESULTADOS
EFECTO DE LA DESLIPIDACIÓN EN LAS
MEDICIONES DE GRANULOMETRÍA


La concentración de proteínas no tuvo cambio ni
en número de partículas ni en su composición.

EFECTOS DE LA COCCIÓN EN EL
NÚMERO DE PARTÍCULAS

•

10 minutos de cocción = Disminución de partículas más grandes
(fragmentos miofibrilares). (Modo LPF)

EFECTO DE LA COCCIÓNEN EL DIÁMETRO DEL
CÍRCULO DE PARTÍCULAS

LPF

HP
F

•
•
•

Se observó una alta variación
Carne cruda: 110% por LPF y 130% por HPF
Muestra un efecto significativo del tiempo de cocción en el diámetro con
el modo LPF

EFECTO DE LA COCCIÓN EN EL DIÁMETRO DEL
CÍRCULO DE PARTÍCULAS

•

Disminución el diámetro medio de las partículas más grandes.
Además del calentamiento no tuvo ningún otro...