Seminario Estrcutura Proteínas

SEMINARIO 1: ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
1. Defina:
a) Efecto Hidrofóbico: Las proteínas son compuestos que tienen carácter hidrofílico e hidrofóbico. La cadena polipeptídica desplegada en una solución acuosa, las cadenas laterales (R) de los aminoácidos se estabilizan por solvatación (hidratación con moléculas de agua).
Debido a que las interacciones agua-agua son más fuertes que lasinteracciones entre estas y los grupos apolares de la proteína, las moléculas de agua forman una red de modo que los grupos apolares de las proteínas dejen de estar expuestos hacia las moléculas de agua, se agrupan entre sí, adquiriendo una configuración en la que los residuos hidrófobos quedan internos, en el centro de la proteína y los residuos polares en la superficie solvatados de agua de la red.
b)Grafico de Ramachandran: En la cadena polipeptídica los enlaces N-Cα y Cα-C tienen libre rotación. Estas rotaciones están representadas por los ángulos de torsión phi (φ) y psi (ψ), respectivamente.
GN Ramachandran, científico hindú, uso modelos de pequeños polipéptidos para variar sistemáticamente estos ángulos con el objeto de encontrar conformaciones estables. Para cada una de las conformaciones,la estructura fue examinada para detectar los contactos cercanos entre los átomos. Los átomos fueron considerados como esferas rígidas con dimensiones correspondientes a su radio de van der Waals. Por lo tanto, los ángulos que causaban una colisión de las esferas correspondían a ángulos prohibidos y correspondían a conformaciones no permitidas de la cadena polipeptídica.
Las regiones nopermitidas generalmente involucran impedimentos estéricos entre el carbono metilénico de la cadena lateral y los átomos de la cadena principal. La Glicina no tiene cadena lateral y por lo tanto puede adoptar ángulos phi y psi en los cuatro cuadrantes del gráfico de Ramachandran. Por esto ellas aparecen en regiones de vueltas de la proteína donde cualquier otro residuo estaría estéricamente impedido.Abajo se presenta un gráfico de Ramachandran de una proteína que contiene casi exclusivamente hojas betas (puntos amarillos) y solo una hélice (puntos rojos). Note que solo algunos residuos están fuera de las regiones permitidas; siendo la mayoría de ellos Glicinas (marcados como un cuadrado en vez de una cruz).

c) Enlace peptidico: En las proteínas, los aminoácidos están unidos uno seguido deotro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amino entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes:

Los enlaces peptídicos no se rompen con condiciones que afectan laestructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidas extremas.Características del enlace peptídico.
* El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace.
* El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace, lo que significa que es más corto que un enlace sencillo y, por tanto, es rígido y plano.
 Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el Nitrógeno del enlace peptídico.Aun así, los enlaces entre los carbonos a y los a aminos y a carboxilo, pueden rotar libremente; su única limitación está dada por el tamaño del grupo R. Es precisamente esta capacidad de rotación la que le permite a las proteínas adoptar una inmensa gama de configuraciones.

d) Motivo de estructura secundaria.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre...