Solubilidad de las proteínas

UACJ-ICB
Departamento de Ciencias Básicas
Programa de Licenciatura en Química
MARIA LUISA CONTRERAS TRIANA
05/02/2013

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS


Resumen

La propiedad de solubilidad e las proteínas es sensible a la composición iónica y al pH del medio, como así mismo a la presencia de otros solventes. En esta práctica a partir de una solución de clara y agua, se analizó elefecto de cambio de solvente de las proteínas, el efecto del cambio de la temperatura, el efecto del cambio en la concentración de sales y el efecto de la presencia de detergentes. Además se analizó el efecto del cambio de pH en leche fresca y el efecto de una enzima en leche y utilizando cuajo. Los resultados obtenidos mostraron como es el cambio en la solubilidad de las proteínas en la clara dehuevo y en la leche de acuerdo a los efectos de cada prueba de solubilidad.


Introducción

Las proteínas son electrolitos multivalentes, tienen un comportamiento similar al de los electrolitos simples, y por tanto, son susceptibles a la concentración iónica del medio; cuando ésta aumenta, mayor es la solubilidad de la proteína, esto se debe a que las cargas de la proteína se estabilizan.Pero, en general en las concentraciones bastante altas, la solubilidad de las proteínas disminuye hasta hacerse tan baja que precipitan. La causa es que los iones de las sales presentes en ese medio compiten con los grupos cargados de las proteínas por las moléculas de agua disponibles. Lo anterior provoca que las moléculas de la proteína interactúen entre sí, formando aglomerados insolubles (PEÑA,1988).

El pH del medio afecta a la solubilidad de las proteínas ya que cuando es igual al punto isoeléctrico de la proteína, ésta pierde su carga eléctrica neta y así su solubilidad, llegando a precipitar en algunos casos (PEÑA, 1988).

Los solventes miscibles con el agua, como acetona y etanol, por lo general son buenos precipitantes de las proteínas porque sus bajas constantesdieléctricas reducen el poder de solvatación de sus soluciones acuosas hacia los iones disueltos, como las proteínas (VOET, 2006).




Las proteínas globulares son muy solubles en un rango de temperatura de 10º a 45º C, cuando se excede de este rango los polímeros tienden a desnaturalizarse y, en ocasiones, a la precipitación. Algunas enzimas, se vuelven inestables a > 50ºC ya que en estas condicionesde movimiento térmico se rompen las uniones débiles que estabilizan las estructuras secundaria y terciaria, esto termina en desnaturalización reversible hasta insolubilización total. Algunos polipéptidos como la caseína β de la leche, que se solubiliza más fácilmente a 0º C que a 25º C, y esto se debe a una relación de aminoácidos hidrófobos a hidrófilos (BADUI, 1990)

Algunos detergentes comoel dodecilsulfato de sodio, SDS (C12H25-OSO3Na), que es un detergente altamente antipático (soluble en agua) separa las proteínas oligoméricas en sus subunidades y las desnaturaliza (KOOLMAN, 2005).

En las leches ricas en caseína (como al de vaca), no se observa floculación visible, ya que se manifiesta un efecto estabilizador, como consecuencia de interacciones de las proteínas solubles y lacaseína; pero si la leche calentada se acidifica a pH 4.6, las proteínas desnaturalizadas precipitan con la caseína entera; esto ocurre también se la leche se coagula con el cuajo (LACASA, 1985).

Objetivo: Identificar los factores que influyen en la solubilidad de las proteínas en la clara de huevo y leche.

Materiales y metodología

Preparación de la solución rica en proteínas

Seutilizo un huevo, se separo la clara de la yema y sin mezclarlas, se coloco en un vaso de precipitados. Luego se diluyó una parte de la clara con dos porciones de agua destilada mezclando lentamente. Con esta solución se realizaron los experimentos de: el efecto de cambio de solventes, el efecto de la temperatura, el efecto en el cambio de la concentración de sales y el efecto de la presencia de...