Solubilidad de proteinas

Páginas: 5 (1013 palabras) Publicado: 6 de mayo de 2015
1. Mencione los factores que influyen en la solubilidad de una proteína.
En la solubilidad de pretinas influyen algunos factores relacionados con la proteína en si, como la composición en aminoácidos (una proteína con una gran cantidad de aminoácidos polares es más soluble que una que solo posee aa hidrofóbicos); el entorno el que están inmerso la proteína; la estructura tridimensional(proteínas fibrosas son en general menos solubles que las globulares). También es afectada por algunos factores ambientales externos a ella, como la temperatura, la presencia de otros solventes y la fuerza iónica. (Teijón, Garrido, & Blanco, 2006)

2. Explique cómo afecta la fuerza iónica del medio la solubilidad de una proteína.
Puesto que las proteínas son electrolitos, estas son susceptibles aconcentraciones iónicas del medio, a medida que aumenta mayor solubilidad de la proteína, debido a que las cargas eléctricas se estabilizan. Más allá de cierta concertación iónica, las concentraciones muy altas, la solubilidad de las proteínas disminuye, hasta hacer que precipite. (Peña, 2004). La solubilidad de muchas proteínas a concentraciones altas de sal, disminuye logarítmicamente conformeaumenta la concentración e sal, según la relación de Cohn


S= Solubilidad de la proteína en la solución salina

Explique en qué consisten los fenómenos de salting in y salting out
Cuando se agrega una solución de proteína en agua pura pequeñas cantidades de sal, disminuye el coeficiente de actividad de la proteína y su solubilidad aumenta. Este fenómeno se conoce como disminución salina osalting in, este se debe a las fuerzas de atracción de los iones de la proteína y los iones de la sal. (Teijón, Garrido, & Blanco, 2006). Se explica porque al añadir una pequeña cantidad de iones extraños se aumenta el desorden molecular, con ellos la entropía se hace mayor y, no habiendo variación de entalpía, el cambio de energía libre es negativo y esto crea una tendencia espontánea al aumento desolubilidad.
A concentraciones muy elevadas de sales muy solubles, se observa precipitación salina o salting out de las proteínas, la cual depende de la disminución de la actividad del agua, lo que a su vez disminuye las interacciones solubilizantes entre el agua y los grupos de la proteína (Teijón, Garrido, & Blanco, 2006). O sea, cuando aumenta mucho la cantidad de iones extraños, la interacciónproteína-proteína se hace mayor que la interacción proteína-agua, baja la movilidad de las cargas proteicas y las proteínas precipitan.

4. Explique el fundamento de la técnica de precipitación selectiva con sulfato de amonio de proteínas.
Las proteínas se purifican mediante procedimientos de fraccionamiento, donde las propiedades fisicoquímicas de la proteína se usan para separarla de otrassustancias, se eliminan en forma selectiva los demos componentes de la mezcla de manera que quede solo una sustancia buscada. El sulfato de amonio es el compuesto más usado para la disminución de la solubilidad de proteínas debido a que su elevada solubilidad permite la preparación de soluciones con alta fuerza iónica. El pH puede ajustarse en el punto isoeléctrico de la proteína deseada, ya que esmenos soluble cuando su carga neta es cero ( Voet, Voet, Pratt. 2007). El sulfato de amonio, se agrega a la solución de macromoléculas en una concentración por debajo del punto de precipitación de la molécula de interés, luego se centrifuga, y las proteínas no deseadas que precipitación se descartan y se agrega mas sal al sobrenadante en una concentración suficiente para precipitar la proteínadeseada después se vuelve a centrifugar y se recupera la proteína como precipitado y se descarta el sobrenadante.
Bibliografía
Peña, A. T. (2004). Bioquimica . Mexico : Editorial Limusa .
Teijón, J., Garrido, A., & Blanco, D. (2006). Bioquimica estructural . Madrid: TÉBAR.
Voet, Voet, Pratt. (2007). Fundamentos de Bioquimica, La vida a nivel molecular. Editorial Medica Panamericana. Segunda...
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