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Tema 7. Enzimas

Bioquímica

TEMA 7

ENZIMAS I
1. Introducción 2. Las enzimas como catalizadores 3. Nomenclatura y clasificación de enzimas 4. Cofactores enzimáticos 5. Modelos de actuación de las enzimas

1. Introducción La vida depende de la existencia de unos catalizadores muy potentes y altamente específicos denominados enzimas. De hecho, todos los pasos de todos los procesosmetabólicos están catalizados por enzimas y la capacidad catalítica se considera, junto con la capacidad de autorreplicación, una de las características fundamentales de la vida. Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico (los ribozimas), todas las enzimas conocidas son proteínas. El nombre de enzima ("en la levadura") no se empleó hasta 1877, pero mucho antes ya se sospechaba queciertos catalizadores biológicos intervenían en muchos procesos. Así en 1850, Louis Pasteur concluyó que la fermentación de azúcar en alcohol por levaduras estaba catalizada por lo que llamó “fermentos”, que él consideraba inseparable de las células de levadura vivas. En 1897, Büchner, consiguió extraer las enzimas que catalizaban la fermentación alcohólica de las células de levadura, terminandoasí con la teoría vitalista. No obstante hubo que esperar hasta 1926, cuando Sumner consiguió purificar y cristalizar por primera vez una enzima, la ureasa, para demostrar su naturaleza proteica. En la actualidad se conocen más de 2000 enzimas diferentes, muchas de las cuales se han aislado en forma pura. Se utilizan potentes técnicas de purificación y secuenciación, técnicas de difracción derayos X, RMN, etc., para conocer sus envíeles estructurales, y técnicas de mutagénesis dirigida para conocer más sobre su funcionalidad y sus mecanismos de actuación.

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2. Las enzimas como catalizadores La función principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones de los seres vivos; como tales catalizadores tienen ciertas característicasque vamos a estudiar a continuación. Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la población de moléculas reactantes poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado activado, llamado estado de transición, en el que es muy elevada la probabilidad de que se rompan o se establezcan enlaces para formar los productos. Este estado de transición reside en la cima de labarrera energética que separa los reactantes de los productos, como muestra la Figura 1. En ella se observa el diagrama de energía para una reacción química, no catalizada y catalizada, donde la energía libre de activación es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia, a una temperatura determinada, al estado de transición.

Figura 1. Evoluciónenergética de una reacción química. Se observa la diferencia energética entre los estados de transición de las reacciones catalizada y no catalizada.

Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción química. Uno de ellos es la elevación de la temperatura (ya que provoca un incremento en la velocidad de las moléculas); el otro consiste en utilizar uncatalizador. El catalizador se combina con los reactantes de modo transitorio

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activándolos, produciendo un estado de transición de menor energía que en la reacción no catalizada. Una vez formados los productos el catalizador queda libre, y puede ser de nuevo utilizado. Las enzimas disminuyen la energía de activación, de tal forma que aumentan la velocidad dela reacción catalizada, sin afectar a las funciones termodinámicas ni a las constantes de equilibrio. La Tabla 1 muestra una comparación de las energías de activación para la descomposición del peróxido de hidrógeno, en ausencia o presencia de un catalizador. En ella se puede apreciar cómo el catalizador enzimático baja aún más la barrera energética que ha de superarse desde el nivel de...