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ph y equilibrios acido-base
3. AMINOACIDOS. PROPIEDADES ACIDO-BASE
ESQUEMA
- Aminoácidos. Definición, funciones y clasificación
- Tipos de aminoácidos: aminoácidos proteinógenos codificables
aminoácidos proteinógenos no codificables
aminoácidos no proteinógenos
derivados de aminoácido
- Comportamiento ácido-base de los aminoácidosPropiedades ácido-base de los
Formas iónicas y equilibrios de los aminoácidos en función de pH del medio
Tabla resumen de las propiedades ácido-base de los aminoácidos en solución
Carga de los aminoácidos en función del pH. Separación de aminoácidos
Aminoácidos. Definición, funciones y clasificación
Dentro del estudio de los aminoácidos es necesario abordar los siguientes apartados:
-Abreviaturas
- Estructura química
- Estereoisomería
- Propiedades químicas y biológicas
- Esencialidad
Concepto de aminoácido
Un aminoácido (abreviado como aa ó ) es un compuesto nitrogenado que se caracteriza por
presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono (C).
La única excepción a esta regla es la prolina, que es un aminoácido.
Veronica GonzalezNúñez
-1-
Funciones de los aminoácidos
- estructural: forman parte de las proteínas
- informativa: hormonas (derivados : T3,T4, adrenalina…)
neurotransmisores (Glu, Gly y derivados como el GABA)
mediadores químicos (histamina)
- generalmente no tienen función energética, a no ser en situaciones extremas, como la inanición
Características generales
- anfoterismo: pueden actuar comoácidos o como bases, dependiendo del pH del medio.
- se pueden polimerizar formando largas cadenas péptidos y proteínas.
- poseen una estructura tetraédrica con un carbono asimétrico (exc. Gly) estereoisomería.
Clasificación de los aminoácidos
- Aminoácidos proteinógenos codificables (20)
- Aminoácidos proteinógenos no codificables
- Aminoácidos no proteinógenos
- Derivados de aminoácidos
-Aminoácidos esenciales en humanos y en condiciones normales:
Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, The, Lys, His (Arg solo en lactantes)
Aminoácidos proteinógenos codificables (20). Todos L-
hidrofóbicos o apolares de cadena alifática – Glycina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina
(Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I) & Metionina (Met, M)
Características
- hidrofobicidad de lacadena lateral: se localizan en el interior de las proteínas globulares y
contribuyen a la formación de la estructura global de la proteína (efecto núcleo hidrofóbico).
- reactividad química muy baja.
Veronica Gonzalez Núñez
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Glicina (Gly, G): Sin actividad óptica ni estereoisomería y con mucha flexibilidad y capacidad de
rotación. Suele estar excluido de las estructuras en -hélice,excepto en la hélice del colágeno, y
aparece con frecuencia en los giros ó codos de las proteínas. La posición de Gly en una proteína
dada suele estar altamente conservada en series filogenéticas, debido a su pequeño tamaño (el
único posible en esa posición).
Alanina (Ala, A): aminoácido más pequeño con isomería y activdad óptica.
Valina (Val, V), Leucina (Leu, L) e Isoleucina (Ile, I): mayoríndice de hidrofobicidad. La Ile
presenta dos carbonos asimétricos, uno el C y otro en la cadena lateral.
Metionina (Met ó M): iniciador en la biosíntesis de proteínas. Tioaminoácido.
hidrofóbicos de cadena aromática – Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) &
Triptófano (Trp, W)
Características
- alta hidrofobicidad
- Tyr – grupo –OH que se puede desprotona ( O-) a pH muy alto.Se puede fosforilar.
- estos presentan absorbancia en la franja UV (280nm), debido a la presencia de los anillos
aromáticos detección de proteínas por espectrofotometría.
- son precursores de hormonas y neurotransmisores: T3, T4, dopamina, adrenalina…
polares sin carga – Serina (ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Prolina (Pro, P),
Asparragina (Asn, N) & Glutamina...
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