Trabajo 1

Fuentes de proteína
• Animal • Vegetal
– Cereales – Leguminosas – Hojas (espinaca y alfalfa)

Proteínas
• Fuente de nitrógeno orgánico
– – – – – Regeneración y síntesis de tejidos Enzimas Anticuerpos Hormonas Membranas (transporte)

• Microorganismos
– unicelular

α-L-Aminoácidos Proteínas
• Productos de alta calidad
– Nutricional – Propiedades sensoriales
• Textura, geles,viscosidad, fibras, color

Unidades estructurales de proteínas
carboxilo

α
amino Cadena lateral

• Susceptibles a modificación física, química y enzimática durante proceso y almacén

Enantiomeros

Lisina

Cadena lateral R

1

Clasificación de aminoácidos
• • Afinidad por el agua:
Hidrofóbicos Hidrofílicos

Naturaleza del grupo R
– – – – – – alifáticos aromáticos hidroxiladosbásicos ácidos azufrados

2

Aminoácidos esenciales
– – – – – – – – – – niños 0-6 meses Histidina 28 Isoleucina 70 Leucina 161 Lisina 103 Metionina 58 Treonina 87 Fenilalanina 125 Triptófano 17 Valina 93 Totales 742 adultos (mg/día/kg) 0 10 14 12 13 7 14 3.5 10 83.5

catiónica

doble ión

aniónica

Carga neta

0

+

3

Estructura de proteínas
90%

Proteína

trazas

PrimariaPolipéptidos Iónes Moléculas metálicos orgánicas

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Residuos de aminoácidos

hélice

cadena polipeptídica

subunidades ensambladas

Estructura primaria
• secuencia de restos de aminoácidos • Unidos por enlaces covalentes peptídicos • geometría trans • Orden génetico

Secuencia de aminoácidos
DNA
ATGCATGCTAAAGTGCCATAA TAGCTACGATTTCACGGTATTmRNA AUGCAUCGUAAAGUGCCAUAA

Proteína Met-His-Arg-Lys-Val-Pro-----

4

Enlace peptídico

Enlace peptídico

Enlace peptídico
40% carácter de doble enlace

Distancias en el enlace peptídico

Geometría plana Configuración trans

Extremos de la cadena polopeptídica

Grupos ionizables

N- terminal Amino terminal

C- terminal Carbonilo terminal

5

Estructura secundaria
Héliceα

• Disposición espacial adoptada por la cadena polipeptídica a lo largo de su eje
– – – – Hélice Hoja plegada Giros β azar
-NH-CO-

Hélice α

hélice 310

hélice π

Restos de aa por vuelta

3.6

3

4.4

Hélice γ (5.2 restos de aminoácidos)

Helice Estabilizada por interacciones Iónicas y puentes hidrogeno

derecha

6

Hoja plegada β

Giros β

Afinidad de losaminoácidos a divesas conformaciones secundarias

7

Estructura terciaria
Organización tridimensional de una cadena polipetídica, formada por regiones con estructuras secundarias:
– Esféricas o Globulares
• Estructura compacta similar a una esfera, • zonas hidrofóbicas plegadas en el centro • Solubles en agua, sols. Salinas diluidas, ácidos y bases débiles

– Tubulares o Fibrilares
•Insolubles en agua • Unidas por un gran número de enlaces • Forman tejidos (piel, músculo, tendones, etc)

Proteína globular

dominios

Estructura cuaternaria
• Asociación de dos o más unidades proteicas o cadenas polipeptídicas • Mediante interacciones no covalentes

8

Interacciones que estabilizan estructura de proteínas
• Covalentes
– Peptídicos – disulfuro

• Electrostática
– Iónicos– Dipolo-dipolo – Ión-dipolo

• van der Waals inducción de momentos dipolares en grupos apolares • Puentes de hidrógeno (carbonil-amida, amida-hidroxilo,
hidroxilo-carbonilo)

• hidrofóbicas

Interacciones covalentes -Cα
O H Cα− S-

Interacciones electrostáticas
_

C- N

Peptídico

C-O O CH2OH CH2OH
δ- δ+

+ H3N_ Iónica HOCH2_ Dipolo-dipolo O O C_ Ión - dipolo

_

-Sdisulfuro

_

9

Puentes de hidrógeno
_

Interacciones proteína-agua
La conformación de proteínas depende de la interacción con el solvente. • Agua estructural:
atrapada dentro de cavidades unida fuertemente a cadenas laterales

N-H N-H OH

O=C_ Carbonil-amida H O_ Amida-hidroxil O=C_ Hidroxil-carbonil

_

_

• •

Agua de la monocapa o interfacial Agua libre solvatación...