Una comprensión estructural de la maquina dinámica ribosoma

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  • Publicado : 13 de mayo de 2011
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Una comprensión estructural de la maquina dinámica ribosoma
Estudios estructurales de los ribosomas ejemplifican la evolución de los estudios estructurales de la biología celular de las primeras imágenes negativas teñidas de ensamblajes macromoleculares en las células, a una comprensión atómica detallada del mecanismo de acción del gran ensamblaje. El primer microscopio electrónico (ME) mostrolas imágenes de los ribosomas capturado en una célula, las cuales se obtuvieron por George Palade, y fueron llamados inicialmente Palade particles1
Los estudios bioquímicos en la década de 1960 demostraron que la subunidad mayor de este (2.3 MDa ARN )-ensamblaje de proteínas de Escherichia coli catalizo la formación del enlace peptídico, mientras que las interacciones del anticodón del tRNA conel ARNm unieron a la subunidad pequeña que efectuo la traducción del mensaje. Al mismo tiempo, sitios especializados de unión se identificaron en la subunidad ribosomal grande: el sitio “A” que se une un aminoacil-ARNt y un sitio P que une peptidil-tRNA. Se planteó la hipótesis que la translocación del sitio A al sitio P se produce después de la transferencia peptidil, lo que sugiere cómo lasíntesis de proteínas puede progresar a lo largo del mRNA2.

Nuestra comprensión de la estructura del ribosoma ha procedido a la reconstrucción temprana de las formas de las dos subunidades que interactúan a partir de imágenes teñidas negativamente por Jim Lake, a las estructuras actuales de resolución atómica del ribosoma procarionte 70S-6 y de sus subunidades grandes y pequeños capturados en losdiversos sectores funcionales. En procariotas, la mayor de las dos subunidades de sedimentos en 50S, es de ~ 1.5 MDa en peso molecular y contiene ~ 3.000 nucleótidos de ARN ribosomal (ARNr) y 34 proteínas. Los sedimentos de la subunidad más pequeña en 30S, tiene un peso molecular de 0,8 MDA y consta de 1.500 nucleótidos de ARNr y 21 proteínas

Un punto de vista cada vez más detallada de losmecanismos por los que esta máquina de gran ARN-proteína puede traducir con exactitud la información que está codificada en el ARNm a proteínas específicas, sale ahora de las estructuras cristalinas de alta resolución de cada uno de sus dos subunidades del ribosoma y su conjunto, así como de los modelos crio derivado del ME que capturan varios estados del ciclo de incorporación de aminoácidos. El nivelde conocimientos de la mecánica estructural en función de los ribosomas supera la alcanzada en los primeros estudios estructurales de la lisozima, carboxipeptidasa y ribonucleasa. Después de una breve descripción del mecanismo de la transcripción del ribosoma, mediada por el proceso de como se entiende actualmente, se discute paso a paso como ocurre en mayores detalles.
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Introducción a latraslación mediada por ribosomas

El ribosoma consta de dos subunidades de ribonucleoproteína, una es aproximadamente el doble del tamaño de la otra, y estas dos subunidades realizan diferentes funciones en síntesis de proteínas. La subunidad pequeña media la interacción adecuada entre el anticodones del ARNt y los codones en el ARNm que se traduce con el fin de determinar el orden de losaminoácidos en la proteína que es sintetizada. La subunidad grande contiene el centro peptidil-transferasa (PTC), que cataliza la formación de enlaces peptídicos en el polipéptido en crecimiento.

Ambas subunidades contienen tres sitios obligatorios para las moléculas tRNA que están en tres estados funcionales diferentes (el HIGO 1). Un sitio ata el aminoacyl-tRNAs que está a punto de ser incorporado enla cadena de polipéptido creciente, el sitio de P coloca el peptidyl-tRNA y el sitio de E es ocupado por todo el tRNAs descacilado antes de que ellos se disocien del ribosome.

El interés central son los mecanismos de formación del enlace peptídico y decodificación de ARNm, que son procesos cruciales en la fase de elongación de la síntesis de proteínas por el ribosoma. Durante esta fase de...
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