bioquimica 1 Cartel 5

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Equipo 2:
Monica Flores Mendoza
Karla Fernanda Salas Ramírez

BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS
LIC. QUÍMICO FARMACOBIOLOGO
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
INTRODUCCIÓN. 

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

Las enzimas son proteínas especializadas en la catálisis de reacciones biológicas específicas.
La actividad de algunas enzimas dependen solamente de su estructuracomo proteínas, mientras que otras necesitan además, uno o mas
componentes no proteicos llamados cofactores. El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula llamada coenzima, algunas
enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas enzimas pierden la
OBJETIVO
actividad por calefacción.
 Observar la actividad de la enzima catalasautilizando diferentes fuentes biológicas
El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima, la proteína por si misma es inactiva y recibe el
 Comparar el efecto de la temperatura de algunos inhibidores como el Pb y el CN
nombre de apoenzima.
sobre la actividad enzimática de la catalasa
3+
Algunas enzimas precisan de iones metálicos como cofactores y se les llamametaloenzimas, por ejemplo la catalasa que requiere de Fe .
La mayoría de las enzimas posee actividad aun pH característico al cual su actividad es máxima; por enzima o por debajo ese pH la
actividad disminuye.
La velocidad de las reacciones catalizadas por encimas se incrementa en general por la temperatura, dentro del intervalo en que la
MATERIAL
enzima es estable y permanece totalmente activa. Lamayoría de las enzimas se desactivan a temperaturas comprendidas entre 55 y
 Papa
60°C. Esto depende del hecho de que son proteínas: moléculas que se desnaturalizan con el calor, con la perdida simultanea de sus
 Hígado de pollo
propiedades.
 Manzana
Si aun sistema enzimático se añade sustancias que impiden la realización de la actividad propia de la enzima se dice que el sistema ha
 2 Goterossido inhibid y la sustancia que se usa con estos fines se le llama inhibidor.
 Pinzas pequeñas
ESTRUCTURA
 Papel absorbente
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el
 Cuchillo
caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes en la síntesis de ácidos grasos.
 14 Tubos de ensaye
Lasactividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia
 1 gradilla
de aminoácidos. Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose
 2 Pipetas
únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.
 Baño maria 100°CFUNDAMENTO.
INHIBIDORES

Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse
en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo
útiles en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la efornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis
africana, la penicilina y la aspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según la forma en que intervienen en la reacción,
en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también
de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la yamencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus
características se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la
figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una...