Enzimas Alostericas

ENZIMAS ALOSTERICAS.
El modelo de Michaelis-Menten ayudó mucho al desarrollo de la química de las enzimas gracias a su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no obedecen la cinética de Michaelis-Menten son las enzimas alostéricas, estas enzimas tienen varias subunidades y varios sitios activos
Sonenzimas que presentan dos conformaciones diferentes, estables e interconvertibles: una es la forma activa que tiene una gran afinidad por el sustrato y la otra es la forma inactiva que presenta baja afinidad por el sustrato.
Estas enzimas poseen además del centro activo, otro centro llamado centro regulador o alostérico donde se puede unir un modulador o regulador alostérico que, puede ser unactivador o un inhibidor de la enzima. Si el centro regulador está vacío la enzima actúa a velocidad normal; si está ocupado por el regulador se producen cambios en la conformación y dependiendo de que sea activador o inhibidor adoptara una forma más o menos activa.
Si un sustrato forma un enlace covalente con un sitio distinto del activo, ello puede estimular la actividad de la enzima o bieninhibirla. La sustancia que se une a la enzima alostérica se llama regulador o modulador o efector.
El paso de la forma inactiva a la forma activa se produce al fijarse en el centro regulador un activador alostérico o modulador positivo. El paso de la forma activa a la forma inactiva se produce al fijarse en el centro regulador un inhibidor alostérico o modulador negativo.
+ la afinidad por elsustrato aumenta, y el efecto cooperativo se reduce.
- la afinidad por el sustrato disminuye, y el efecto cooperativo aumenta. (Provocando la necesidad de una [ S ] mucho mayor para alcanzar una determinada velocidad).

Estas enzimas están formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria.
Presentan efecto cooperativo entre la subunidades, es decir que si se activa oinhibe una de ellas provoca el mismo efecto en las demás.
En las enzimas alostéricas la cinética de las reacciones es diferente a la de las enzimas michaelianas, la gráfica de la velocidad frente al sustrato es una curva sigmoidea en lugar de hiperbólica como ocurre en las demás enzimas.

Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas,suelen actuar en puntos estratégicos de las rutas metabólicas como son: la primera reacción de una ruta metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica. El propio sustrato de la primera reacción es el que actúa como activador alostérico, al unirse con el enzima produce el cambio que da lugar a la conformación activa. También el producto final de la ruta metabólica puede actuar comoinhibidor alostérico, produciendo la aparición de la conformación inactiva. Este proceso se denomina retroinhibición. Este proceso supone un ahorro energético para el organismo, ya que el exceso de producto final inhibe su propia síntesis en una etapa temprana de la misma.

Tipos de Enzimas alostericas
Los enzimas alostéricos pueden ser monoméricos, compuestos por una sola unidad; uoligoméricos, compuestos por varias subunidades denominadas protómeros. Los primeros son muy escasos, de hecho solo se han encontrado dos en la práctica. La mayor parte de los enzimas son oligoméricos. Los monoméricos, de los dos tipos de alosterismo que ahora veremos, solo pueden presentar el heterotrópico. Pero pasemos a ver cuáles son esas dos clases de interacciones.

Generalidades
1:- Existensistemas multienzimáticos donde el producto de la reacción actúa como inhibidor específico de una enzima situada al comienzo de la secuencia.
2:- Esta inhibición se asigna como inhibición por el producto final, inhibición feed-back o retroinhibición. Estas enzimas reciben el nombre de enzimas alostéricas, propuesto por J. Monod.
3:- Presentan un sitio diferente al centro activo, al que se une...