Enzimas

ZIMAS (www.rincondelasciencias.com)

Pedro Fernández García

INFLUENCIA DE LAS CONDICIONES AMBIENTALES EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

INFLUENCIA DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO INFLUENCIA DEL pH INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA INFLUENCIA DE LOS INHIBIDORES INFLUENCIA DE LOS ACTIVADORES

La actividad de los enzimas no es siempre la misma, sino que ésta se ve alterada (bien positiva onegativamente) por una serie de factores

ambientales, como son la concentración de sustrato, el pH, la temperatura o la presencia de inhibidores o activadores en el medio.

INFLUENCIA DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por los enzimas, pero estos muestran también una rasgo característico que nose observa en las reacciones no enzimáticas: la saturación con el sustrato. En general, podemos decir que al aumentar la concentración de sustrato en el medio, la velocidad de reacción de un enzima aumenta; por tanto, la influencia de la concentración de

sustrato tiene un efecto positivo en la catálisis enzimática. Esto es debido, simplemente, a que al aumentar el número de sustratos en elmedio, será mayor la cantidad de producto producido por la reacción enzimática. Sin embargo, llega un momento en que la velocidad de la reacción enzimática no aumenta aunque aumentemos la concentración de sustrato, lo cual es debido a que en ese momento todos los enzimas presentes están actuando a pleno rendimiento y ya no pueden aumentar la producción de producto. En ese momento se dice que el enzimaestá saturado por el

sustrato. Si representamos gráficamente la variación de la velocidad de una

reacción catalizada enzimáticamente al ir aumentando para de la concentración una de

sustrato

determinada fija,

concentración

enzima

observamos que, a una concentración de sustrato reacción baja, es la velocidad proporcional de a la la

casi

concentración del sustrato y lareacción, por tanto, es aproximadamente de primer orden con respecto al mismo. Sin embargo, a medida que aumenta la

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concentración de sustrato, el incremento de la velocidad de la reacción no es proporcional reacción es a la concentración Si seguimos de sustrato; la en esta zona, el de orden de

mixto.

aumentandoconcentración

sustrato,

llegará un momento en que apenas aumente el valor de la velocidad de la reacción, llegando a ser ésta independiente de la concentración de sustrato y aproximándose asintóticamente a una velocidad constante. En este intervalo de concentraciones de sustrato, la reacción es de orden cero con respecto al sustrato, y se dice entonces que el enzima se halla saturado porsu sustrato y que se ha alcanzado la velocidad máxima de la reacción. Todos los enzimas muestran el efecto de saturación, pero para una misma concentración de enzima, varían ampliamente unos de otros con respecto a la concentración de sustrato que se necesita para que se manifieste. El efecto de saturación condujo a los primeros investigadores sobre la cinética enzimática a formular la hipótesis deque el enzima y el sustrato reaccionan reversiblemente para formar un complejo intermedio, como etapa esencial en la reacción catalizada. Michaelis y Menten desarrollaron en 1913 una teoría general acerca de la acción y cinética de los enzimas. Según ellos, el enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES; a continuación, este último se escindeen una segunda etapa, para formar finalmente el enzima libre E y el producto P.

E

+

S ------

ES

-------

E + P

Según

este

mecanismo

general

de

acción

de

los

enzimas,

es

fácil

explicar el fenómeno de la saturación con el sustrato. Es evidente que la etapa limitante de la velocidad de una reacción enzimática será la formación del complejo...