ENZIMAS

ENZIMAS
¿Cuál fue la hipótesis de Buchner sobre la fermentación? La fermentación resulta de la actividad de una enzima.
¿Cuál es la importancia de las enzimas?
1. Aumenta la velocidad de las reacciones en condiciones adecuadas de pH y temperatura.
2. Regulan las reacciones metabólicas.
3. Sirven para establecer la sensibilidad a las drogas.
4. Son importantes para el diagnóstico, pronóstico ytratamiento de enfermedades.
5. Establecer acción de venenos.
6. Utilizadas en quimioterapia.
7. Usadas como reactivos químicos.

Ejemplos de enzimas utilizadas en diagnóstico de enfermedades hepáticas: fosfatasa alcalina, aspartato aminotransferasa, alanina aminotransferasa, y-glutamiltransferasa.

Ejemplos de enzimas utilizadas en diagnóstico de enfermedades cardíacas: creatina quinasa, lactatodeshidrogenasa, aspartato aminotransferasa.

¿Qué es una enzima? Son sustancias especializadas compuestas por polímeros de aminoácidos (proteínas) que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos.

¿Por quién fue propuesto el nombre de enzima? Por el fisiólogo alemán Wilhelm Kuhne en 1867

¿Qué es el centro activo? Es la porción de la molécula en la enzima que se une al o a lossustratos y que es responsable de la actividad catalítica y, por tanto, favorece la orientación de los grupos químicos.

Sitios catalíticos: grupos responsables de la actividad catalítica propiamente dicha. En algunos casos pueden corresponder a los grupos prostéticos.

¿A qué se debe la alta especificidad de las enzimas? A que su estructura terciaria le permite formar cavidades llamadas sitiosactivos, lugar donde se ubica el sustrato durante la catálisis.

¿Qué es la catálisis? proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados inhibidores.

¿A qué se le llama modelo enzimático Cerradura-Llave? Es cuando cada sitio activo de la enzima solo acepta un sustratoespecífico.

Características del modelo enzimático de fijación inducida:
1. Más flexibilidad en la estructura del centro activo.
2. La enzima se adapta al sustrato.


Se utiliza el sufijo “asa” en el nombre del sustrato para nombrar a la enzima, pero, debido a su variedad se opta por un sistema que las clasifica en las siguientes:
1) LIASAS (Adición a los dobles enlaces): descarboxilasas,aldolasas, deshidratasas, desaminasas.
2) ISOMERASAS (reacciones de isomerización): epimerasas, mutasas.
3) LIGASAS (formación de enlaces con aporte de ATP): sintetasas, carboxilasas.
4) OXIDOREDUCTASAS (reacciones de óxido–reducción): deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, peroxidasas, hidrolasas.
5) TRANFERASAS (transferencia de grupos funcionales): transaminasas, transfosforilasas, transmetilasas.
6)HIDROLASAS (reacciones de hidrólisis): lipasas, fosfatasas, fosfodiesterasas, peptidasas, glicocidasas.


Las enzimas también se clasifican según su estructura así:
1. Monoméricas: nivel más alto de organización, estructura terciaria, formada solo por una cadena peptídica. Ejemplo: fumarasas, ribonucleasas.
2. Oligoméricas: estructura cuaternaria, formada por 2 o 3 cadenas polipeptídicas que puedenestar fuertemente unidas.
3. Sistemas multienzimáticos: es el más alto grado de complejidad. Se subdividen así:
a. Libres o disociados: enzimas separadas físicamente, pero relacionadas entre si por moléculas de sustrato.
b. Complejos enzimáticos: las enzimas tiene que estar completamente unidas por ser completamente activas. Al separarse pierden su función.
c. Sistemas enzimáticos enlazados pormembranas: mayor nivel de organización y complejidad. Ejemplo: una membrana respiratoria enlazada por una membrana mitocondrial.

Por su complejidad, las enzimas se clasifican así:
1. Simples: solo necesitan de su naturaleza proteica para transformar su sustrato. Ejemplo: ureasa, ribonucleasa.
2. Conjugadas: para transformar el sustrato necesitan de otros componentes no proteicos (cofactor) o...