Enzimas

ENZIMA
S
Composición Química
Las enzimas son catalizadores muy potentes y
eficaces, químicamente son proteínas.
HOLOENZIMA: APOENZIMA + COFACTOR
El cofactor puede ser un ión (Zn2+, Mg2+, Fe2+,
Cu2+, Na+) o una molécula orgánica compleja
unida a ella (grupo prostético: NAD, FMN, FAD) o
no (coenzima: CoEz Q, Vit. B1, B5, B6).

Características
• Son Proteínas Globulares que regulan la mayor partede las reacciones metabólicas.
• Sufren desnaturalización.
• Las sintetizan tanto los seres Autótrofos como
Heterótrofos.
• Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular.
• Actúan en el mismo lugar donde se segregan.
• Son solubles en agua y tienen gran difusibilidad en
los líquidos orgánicos.
• Según su composición molecular, se distinguen en
dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica yotra constituida por la unión mediante enlaces,
llamada Proteína Conjugada

• Son activas a concentraciones pequeñas.
• Son catalizadores orgánicos verdaderos, pues no son
afectadas por la reacción que catalizan.
• Son altamente específicas.
• No inician o terminan una reacción química solo la
aceleran
• Disminuyen la energía de activación necesaria para
dar inicio a una reacción.Clasificación
Óxido – reductasas: intervienen
en
reacciones de oxido – reducción,
por medio del H, O2 o con el
transporte de electrones. Si una
molécula se reduce hay otra que
se oxida.

Transferasas: Intervienen en la
transferencia de grupos radicales o
funcionales

Hidrolasas:
Intervienen
en
reacciones de hidrólisis. Transforman
polímeros
en
monómeros.
Se
produce la ruptura de enlaces por la
incorporaciónde agua

Liasas: Intervienen en la adición
de moléculas en los dobles
enlaces. Catalizan la liberación
de grupos funcionales diversos
sin la incorporación de una
molécula de agua

Isomerasas: Intervienen en
las
reacciones
de
isomerización.
Transforman
una molécula en sus isómeros.

Ligasas: Intervienen en la
formación de enlaces, con
aporte de ATP.

Mecanismos de Acción
Las reacciones químicasno suceden espontáneamente
si las moléculas reaccionantes carecen de la energía
de activación suficiente. Las enzimas, como
catalizadores que son, actúan disminuyendo la energía
de activación.
El mecanismo de acción es el siguiente:

La E se una de
manera
específica
al
sustrato.

Sitio activo

(enzima-sustrato
ES)

Se induce
cambios en el
sustrato
Se forma el
producto final (P)
y la liberaciónde
la enzima (E)

•El centro activo de una enzima es una zona de la
proteína constituido por una serie de aminoácidos.
Éstos pueden estar muy alejados entre sí en la
estructura primaria, pero cercanos, en cambio, en la
terciaria.
•La desnaturalización de la enzima produce su
inactivación. Pierde su forma, no existe centro activo,
y no existe así la posibilidad de formación del
complejoenzima-sustrato.

Factores que influyen en la actividad enzimática
Temperatura. El aumento de la temperatura
provoca en las moléculas un incremento de su
energía cinética. Se ha comprobado que un amento
de 10 ºC puede llegar a duplicar y en ciertos casos a
cuadriplicar la velocidad de una reacción. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Sin
embargo, al serproteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor, y la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse. En general, la temperatura crítica de
las enzimas oscila entre los 55 y los 60 ºC, aunque
las enzimas de algunas bacterias, que viven en
aguas termales, llegan a tener temperaturas críticas
de 80 a 90 ºC.

pH. Cada enzima necesita unos valores límitespara poder desarrollar su actividad. Traspasados
estos valores, la enzima se desnaturaliza y pierde
su actividad. Dentro de estos límites existe un
valor del pH, en el que la enzima desarrolla su
actividad máxima, valor al que se le da el nombre
de pH óptimo, y que varía de unas enzimas a
otras.
Ejemplo:
la pepsina del jugo gástrico  pH óptimo = 2,
tripsina (jugo pancreático)  pH óptimo =
7,8...