Inmunoglobulinas
Páginas: 2 (360 palabras)
Publicado: 12 de agosto de 2015
Inmunoglobulinas
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que actúan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de loslinfocitos B.
Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la detección de moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas extrañas que desencadenan la producción de anticuerpos sedenominan antígenos.
Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma formando parte de la fracción de las proteínas plasmáticas de las gamma globulinas.
Se distinguen diversostipos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas tienen en común que su unidad básica está formada por dos pares de cadenas peptídicas: un par decadenas ligeras (cadenas L) con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas (cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
Estas cuatro cadenas están ligadas por enlacesdisulfuro entre residuos de cisteínas que forman parte de las cadenas peptídicas. Cada cadena L está enlazada por este tipo de enlaces a una cadena H y cada cadena H está ligada por ellos a una cadena L y ala otra cadena H.
* La estructura primaria (la secuencia lineal de aminoácidos) explica que existan regiones V y regiones C tanto en cadenas H como en L.
* Estructura secundaria: existen abundantesláminas b antiparalelas, cada una de ellas formadas por 3 o 4 cadenas b antiparalelas, mantenidas por puentes de hidrógeno entre grupos -NH- y -CO-.
* La estructura terciaria es a base de dominiosglobulares compactos. Cada dominio globular consta de dos capas (láminas) b conectadas entre sí por un puente disulfuro característico. Dos dominios globulares consecutivos se conectan entre sí porsecuencias cortas de aminoácidos sin estructura especial.
* Estructura cuaternaria: los dominios globulares de cadenas L y H adyacentes interactúan dando la conformación global característica de las...
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que actúan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de loslinfocitos B.
Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la detección de moléculas extrañas en nuestro cuerpo. Estas moléculas extrañas que desencadenan la producción de anticuerpos sedenominan antígenos.
Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma formando parte de la fracción de las proteínas plasmáticas de las gamma globulinas.
Se distinguen diversostipos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Desde el punto de vista estructural, todas ellas tienen en común que su unidad básica está formada por dos pares de cadenas peptídicas: un par decadenas ligeras (cadenas L) con unos 220 aminoácidos cada una, y un par de cadenas pesadas (cadenas H) formadas por unos 440 aminoácidos cada una.
Estas cuatro cadenas están ligadas por enlacesdisulfuro entre residuos de cisteínas que forman parte de las cadenas peptídicas. Cada cadena L está enlazada por este tipo de enlaces a una cadena H y cada cadena H está ligada por ellos a una cadena L y ala otra cadena H.
* La estructura primaria (la secuencia lineal de aminoácidos) explica que existan regiones V y regiones C tanto en cadenas H como en L.
* Estructura secundaria: existen abundantesláminas b antiparalelas, cada una de ellas formadas por 3 o 4 cadenas b antiparalelas, mantenidas por puentes de hidrógeno entre grupos -NH- y -CO-.
* La estructura terciaria es a base de dominiosglobulares compactos. Cada dominio globular consta de dos capas (láminas) b conectadas entre sí por un puente disulfuro característico. Dos dominios globulares consecutivos se conectan entre sí porsecuencias cortas de aminoácidos sin estructura especial.
* Estructura cuaternaria: los dominios globulares de cadenas L y H adyacentes interactúan dando la conformación global característica de las...
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