Punto Isoelectrico de proteinas

INTRODUCCIÓN
Aunque la mayoría de los grupos carboxilo y grupos amínicos de los aminoácidos se bloquean cuando éstos se unen para formar las uniones peptídicas, siempre quedan libres algunos deestos grupos, ya sea en los extremos de las cadenas polipeptídicas, o en las cadenas laterales de los aminoácidos acídicos y básicos. La disociación de los grupos ionizables que están presentes en lasproteínas, ocurre como en el caso de los grupos ionizables de los aminoácidos individuales, y es gobernada por el pH del medio en el que se encuentra la proteína. A pH 7.0 ó en valores cercanos a estacondición, que son los habituales en la mayoría de las células, los grupos carboxilo de los ácidos aspártico y glutámico se encuentran en sus formas básicas cargadas negativamente, mientras que losaminoácidos lisina y arginina están presentes en sus formas acídicas, cargadas positivamente. El aminoácido histidina aparece en su mayor parte sin carga y sólo cerca de un diez por ciento del total deeste aminoácido se encuentra protonado con carga positiva. La contribución de los grupos sulfhidrilo de la cisteína, y fenólico de la tirosina, es mínima; por ejemplo, el grupo fenólico de la tirosinase encuentra ionizado en 0.1 por ciento. La carga total de la molécula proteica depende pues; del pH de la solución y del número relativo de cada aminoácido en la molécula. Así, cuando el pH de lasolución es tal que la carga neta de la molécula protéica es cero, es decir, cuando el número total de cargas negativas iguala al número total de cargas positivas presentes en la molécula, se llama aeste valor de pH, punto isoeléctrico o pH isoeléctrico de la proteína.

DESARROLLO EXPERIMENTAL
Material:
9 tubos de ensaye
1 gradilla
Reactivos:
Caseinato de Sodio
Gelatina al 1%
Ac. Acético:0.01 N, 0.1 , 1.0 N.
Acetato de Sodio 0.1 N
Agua destilada


DETERMINACIÓN DEL PUNTO ISOELÉCTRICO DE LA CASEÍNA
1.- Preparar 9 tubos como lo indica la siguiente tabla:
Reactivos
1
2
3
4
5...