Aminacidos

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1) La capacidad de estabilización de una alfa hélice frente a una hebra extendida.

Uno de los tipos de estructura secundaria que puede adoptar una proteína es, la hélice alfa, en donde esta forma de estabilización se tuerce en espiral, en esta estructura cada vuelta está formada por 3,6 aminoácidos y tienen una paso de 5,4 Å , es decir el desplazamiento de la hélice después de una vueltacompleta tiene este valor, la separación de los residuos es de 1,5 Å. Este arreglo helicoidal de la cadena es el más favorecido, porque se permite la máxima interacción de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo (aceptor) y el nitrógeno (dador) en la unión peptídica, de esta forma la distancia que separa ambos grupos peptídicos es aquella en la que se pueden establecer puentes de hidrógeno,estos se forman de la misma cadena entre el carbonilo de una unión peptídica y el nitrógeno de la otra unión peptídica. La formación de la alfa hélice en un polipéptido, depende de las características y el orden de las cadenas laterales situadas a lo largo de la cadena polipeptidica. En una disposición de alfa hélice las cadenas laterales de los aminoácidos quedan muy cerca de las otras, por latanto no todos los polipéptidos pueden adquirir esta conformación.

Hebra extendida, en este arreglo la cadena polipeptídica se mantiene relativamente extendida en forma de zigzag, en una conformación más extendida que la alfa hélice , las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen se disponen arriba y debajo de forma alterna.las cadenas polipeptídicas se unen una a la otra por medio depuentes de hidrogeno entre los grupos C=O y N-H de la cadena principal. Por lo tanto los puentes de hidrógeno en una hoja beta son entre diferentes segmentos de la cadena polipeptidica. Esto contrasta con la alfa hélice donde los puentes de hidrógeno involucran las misma zona de la cadena polipeptídica .la hebra extendida es estable solamente cuando los aminoácidos que la componen tienen cadenaslaterales pequeñas y sin carga, las cadenas laterales de los residuos vecinos apuntan en direcciones opuestas. La distancia axial entre los residuos adyacentes es 3.5 Å, hay 2 residuos por unidad de repetición. Al comparar con la alfa hélice se demuestra que la conformación beta es una estructura bastante extendida.


- La estabilidad de una hoja beta paralela frente a una antiparalela
Enlas hojas beta las hebras pueden orientarse en forma paralela, si el sentido de elongación de las diferentes hebras, desde N a C terminal, es el mismo; o antiparalela si el sentido de elongación es inverso.
una hoja beta de hebras antiparalelas, está formada por dos zonas de la proteína. Se enfatiza el alto orden y la regularidad de los puentes de hidrógeno entre NH y CO de las cadenasprincipales de las hebras constituyentes.
En los modelos clásicos, las hojas paralelas presentan los puentes hidrógeno más distorsionados y consecuentemente más débiles entre las hebras.
Las hojas beta son muy comunes en las proteínas globulares y la mayoría contiene menos de 6 hebras. No se observa preferencia por hebras paralelas o antiparalelas, pero las hebras paralelas con menos de cuatro hebrasson raras, quizás reflejando su baja estabilidad.
Las hojas paralelas son menos torcidas que las hojas antiparalelas y siempre están internas. Por el contrario, las hojas antiparalelas pueden soportar mayores distorsiones y son más expuestas al solvente. Esto implica que las hojas antiparalelas son más estables que las paralelas lo cual es consistente tanto con la geometría de los puentes dehidrogeno como con el hecho que hebras paralelas pequeñas son escasas.
1) El efecto de la presencia de un residuo de prolina al ser introducido en la secuencia de una hélice (al comienzo, en el medio y al final).

La prolina es difícil de encajar en alguna categoría, comparte muchas propiedades con los aminoácidos alifáticos. A pesar de que se trata de una aminoácido cíclico, su cadena lateral...
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