Aminoácidos

Los  aminoácidos  son  los  constituyentes  de  las  proteínas.  Un  α‐aminoácido,  consiste  en  una  átomo  de  carbono  central, llamado carbono α, unido a un grupo amino (‐NH2), a un grupo ácido (carboxílico ‐COOH), a un átomo de  hidrógeno y un grupo distintivo, el radical (–R), que se denomina habitualmente cadena lateral.              Como existen cuatro grupos diferentes conectados al átomo de carbono α, los α‐aminoácidos son quirales; las dos  formas  especulares  se  llaman  isómero  L  e  isómero  D  (La  Glicina  es  el  único  aminoácido  que  no  posee  un  centro  quiral ya que su cadena lateral es un H). Solamente los L‐aminoácidos constituyen las proteínas.                      El  –R  de  los  veinte  aminoácidos  puede  diferenciarse  en:  tamaño,  forma,  carga,  polaridad capacidad  de  formar  puentes de hidrógeno y el carácter hidrofobico o por su reactividad química.      Los aminoácidos pueden agruparse de acuerdo a la polaridad del – R    - Los aminoácidos apolares o alifáticos componen un grupo que se caracterizan porque su –R es una cadena  alifática. Debido la naturaleza alifática del –R, no se generan zonas electronegativas o electropositivas en  esa región  de  la  molécula  y  cuando  forman  parte  de  proteínas  tienden  a  alejarse  del  medio  acuoso  e  interaccionar entre sí en zonas internas de la molécula.              Valina (Val) V Glicina (Gly) G  Alanina (Ala) A Prolina (Pro) P                     Isoleucina (IIe) I Metionina (Met) M  Leucina (Leu) L             

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Los  aminoácidos  con  –R  polares  sin  carga  son  aquellos que  tienen  posibilidades  de  tener  asimetría  en  la  distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O, N o S. Como consecuencia, el –R presenta  regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R polares. 

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Serina (Ser) S 

Treonina (Thr) T

Cisterna Cys) C

Asparagina (Asn) N  Glutamina (Glu) Q

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Aminoácidos aromáticos                   Tirosina (Tyr) Y Triptófano (Trp) W  Fenilalanina (Phe) F    Por  otro  lado,  hay  aminoácidos  que  tienen  –  R  con  carga  por  la  presencia  de  un  grupo  adicional  ácido  o  base en la molécula.  Los aminoácidos ácidos, tienen grupos ‐ R cargados negativamente a pH 7.0 por la presencia del grupo ‐ COOH en el radical. 

Ácido Aspártico (Asp) D 

Ácido Glutámico(Glu)E

 A  su  vez  los  aminoácidos  básicos,  que  contienen  uno  o  más  –NH2  en  el  radical,  tienen  –  R  cargados  positivamente a pH 7.0.                   
Lisina (Lys) K  Arginina (Arg) Histidina (His)

Comportamiento ácido –base  Ácido: sustancia capaz de ceder protones  Base: sustancia capaz de aceptar protones    Ácido  Base conjugada   R‐COO‐  + H+  R‐COOH  R‐ NH3+ R‐ NH2  + H+ 

     

Los  aminoácidos  son  moléculas  anfóteras  ya  que  pueden  actuar  como ácidos o como bases 

Las propiedades ácido‐básicas de los aminoácidos tienen gran influencia en las propiedades de las proteínas. En los  aminoácidos libres los grupos ionizables son el carboxilo y el amino α. Además, dependiendo de la cadena lateral presente, algunos aminoácidos tienen un grupo carboxilo extra, como los ácidos aspártico y glutámico, o un grupo  básico adicional, como el grupo amino épsilon de la lisina…  De  acuerdo  con  la  teoría  de  Brönsted  y  Lowry,  cada  uno  de  los  grupos  ionizables  presentes  en  los  aminoácidos  puede comportarse como ácido o como base, lo cual depende del pH del medio que lo rodea y de su constante de  disociación pKA. Un aminoácido que sólo tiene 2 grupos ionizables, puede tener 3 formas iónicas distintas:  Cuando el pH que le rodea es muy bajo, existe un ion cargado +, porque el exceso de protones presentes, al  protonar al grupo carboxilo y al grupo amino ocasiona la aparición de una carga positiva en este último.  Cuando el pH que lo rodea es muy alto, existe como un ion cargado ‐, porque en este pH hay muy pocos ...